As proteínas quinases dependentes de Ca2+/calmodulina (CaM quinases) são uma subfamília estruturalmente relacionada de serina/treonina quinases que inclui CaMKI, CaMKII, CaMKIV e quinases de cadeia leve de miosina (MYLK, também designada MLCK). As quinases MYLK fosforilam as cadeias leves reguladoras da miosina para catalisar a interação da miosina com os filamentos de actina, resultando em atividade contrátil. Existem isoformas de MYLK para músculos não musculares, músculos lisos e músculos esqueléticos/cardíacos. O gene MYLK (também designado MYLK1) codifica as isoformas musculares lisas e não musculares, bem como a telokin, uma pequena isoforma C-terminal expressa somente no músculo liso com a capacidade de estabilizar filamentos de miosina não fosforilados. Diversas variantes de transcrição são descritas para o gene MYLK. As isoformas MYLK do músculo liso e não muscular são expressas em uma ampla variedade de tecidos adultos e fetais. As isoformas de MYLK do músculo esquelético/cardíaco são codificadas por um gene separado, MYLK2 (também designado skMLCK). O MYLK tem o aspecto de ser um alvo para as PAKs (quinases ativadas por p21). A interação da PAK1 com a MYLK resulta em uma diminuição da atividade da MYLK e da fosforilação da cadeia leve da miosina.
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Referencias do MYLK Anticorpo (MLJ-7):
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- Duas novas mutações sem sentido MYLK que causam aneurismas/dissecções da aorta torácica em doentes sem história familiar aparente. | Luyckx, I., et al. 2017. Clin Genet. 92: 444-446. PMID: 28401540
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- A variante 12 do recetor de androgénio promove a migração e a invasão através da regulação da MYLK no cancro gástrico. | Xia, N., et al. 2019. J Pathol. 248: 304-315. PMID: 30737779
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