MYL12B Anticorpo (29): sc-130331

A miosina é uma proteína altamente conservada, expressa de forma ubíqua, que interage com a actina para gerar a força dos movimentos celulares. As miosinas convencionais são proteínas hexaméricas que consistem em duas subunidades de cadeia pesada, um par de subunidades de cadeia leve não fosforiláveis e um par de subunidades de cadeia leve fosforiláveis. Foram clonadas três classes gerais de miosina: miosinas do músculo liso, miosinas do músculo estriado e miosinas não musculares. As cadeias leves reguladoras de miosina, incluindo MYL12A (também conhecida como MRLC3 ou MLCB), MYL12B (também conhecida como MRLC2) e MYL9 (também conhecida como LC20, MLC2, MRLC1 ou MYRL2), regulam a contração em células musculares lisas e não musculares por meio da fosforilação pela cadeia leve de miosina quinase (MLCK). A fosforilação das cadeias leves reguladoras de miosina, catalisada pela MLCK na presença de cálcio e calmodulina, eleva a atividade da miosina ATPase ativada por actina, regulando assim a atividade contrátil. A cadeia leve de miosina também está localizada no músculo estriado esquelético, onde sua função permanece indefinida.

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Referencias do MYL12B Anticorpo (29):

1. Desfosforilação de sítios distintos na cadeia leve da miosina de 20 kDa pela fosfatase da miosina do músculo liso.  |  Feng, J., et al. 1999. FEBS Lett. 448: 101-4. PMID: 10217418
2. A fosforilação da MYPT1 pela proteína quinase C atenua a interação com a subunidade catalítica da PP1 e a cadeia leve de 20 kDa da miosina.  |  Tóth, A., et al. 2000. FEBS Lett. 484: 113-7. PMID: 11068043
3. Sinalização diferencial por receptores muscarínicos no músculo liso: inativação da cinase da cadeia leve da miosina mediada por m2 através da via Gi3, Cdc42/Rac1 e cinase 1 activada por p21, e fosforilação da MLC20 (cadeia leve reguladora de 20 kDa da miosina II) mediada por m3 através da cinase associada a Rho/subunidade 1 de fosfatase da miosina e da via da proteína cinase C/CPI-17.  |  Murthy, KS., et al. 2003. Biochem J. 374: 145-55. PMID: 12733988
4. A isoforma do tipo músculo liso da cadeia leve da miosina de 20 kDa é expressa na linhagem de células de monócitos/macrófagos.  |  Higashihara, M., et al. 2008. J Smooth Muscle Res. 44: 29-40. PMID: 18480596
5. Troca de fosfato ligado à cadeia leve da miosina de 20-kDa durante a contração sustentada do músculo liso arterial.  |  Bárány, M., et al. 1991. Arch Biochem Biophys. 287: 199-203. PMID: 1897990
6. A identificação de MYL12B fosforilado como um potencial biomarcador plasmático para lesão renal aguda séptica utilizando uma abordagem proteómica quantitativa.  |  Wu, F., et al. 2015. Int J Clin Exp Pathol. 8: 14409-16. PMID: 26823757
7. A fosforilação da miosina da borda em escova em treonina nas suas cadeias leves de 20 kDa por uma quinase independente da calmodulina ativa a sua ATPase.  |  Borysenko, C., et al. 1988. FEBS Lett. 235: 149-52. PMID: 2969828
8. A fosforilação pela proteína quinase C de um polipeptídeo do citoesqueleto de 20 kDa aumenta a sua suscetibilidade à digestão pela calpaína.  |  Pontremoli, S., et al. 1987. Proc Natl Acad Sci U S A. 84: 398-401. PMID: 3025869
9. Inibição da troca da cadeia leve da miosina de 20-kDa por anticorpos monoclonais contra a cadeia leve da miosina de 17-kDa.  |  Higashihara, M. and Ikebe, M. 1995. FEBS Lett. 363: 57-60. PMID: 7729554
10. A potenciação do tónus miogénico induzida pelo éster de forbol não está associada a aumentos do influxo de Ca2+, da concentração de Ca2+ livre no mioplasma ou da fosforilação da cadeia leve da miosina de 20 kDa.  |  Laporte, R., et al. 1994. J Mol Cell Cardiol. 26: 297-302. PMID: 8028013

O anticorpo MYL9/MYL12A/B preferido é o Anticorpo MYL9/MYL12A/B (E-4): sc-28329.