Date published: 2025-9-9

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L-Albizziin (CAS 1483-07-4)

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Nomes alternativos:
H-β-(Ureido)-Ala-OH
Aplicacao:
L-Albizziin é um inibidor da glutamase, um inibidor da glutaminil-RNAt sintetase e um intermediário na síntese de heterociclos.
Numero VAT:
1483-07-4
Peso Molecular:
147.13
Separar por Funcao:
C4H9N3O3
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

LINKS RÁPIDOS

A L-Albizziin é notável por sua função como inibidor potente da glucosamina-6-fosfato sintase, uma enzima essencial na biossíntese de aminoaçúcares. Os pesquisadores utilizam esse composto para estudar a função e a regulação da enzima, o que é fundamental para compreender o metabolismo dos aminoaçúcares e suas implicações em vários processos biológicos. Sua capacidade de inibir seletivamente essa enzima a torna uma ferramenta valiosa para sondar as vias metabólicas que contribuem para a biossíntese da parede celular, principalmente em organismos fúngicos. Além disso, a L-Albizziin é empregada em investigações destinadas a elucidar os mecanismos de resistência a antibióticos que envolvem as vias de aminoaçúcar, fornecendo informações que podem levar a novas estratégias para combater espécies microbianas resistentes. Sua aplicação em pesquisas se estende à exploração da produção de quitina, um componente da parede celular dos fungos.


L-Albizziin (CAS 1483-07-4) Referencias

  1. Purificação e caraterização de uma nova cisteína conjugada beta-liase da ténia Moniezia expansa.  |  Adcock, HJ., et al. 2000. Int J Parasitol. 30: 567-71. PMID: 10779568
  2. Reconhecimento molecular de aminoácidos por aptâmeros de ARN: a evolução para um ligante de L-tirosina de um motivo de ARN de ligação à dopamina.  |  Mannironi, C., et al. 2000. RNA. 6: 520-7. PMID: 10786843
  3. Purificação e caraterização de uma glutaminase de Debaryomyces spp.  |  Durá, MA., et al. 2002. Int J Food Microbiol. 76: 117-26. PMID: 12038568
  4. Metabolismo da glutamina nos músculos esqueléticos do pinto de corte (Gallus domesticus) e do rato de laboratório (Rattus norvegicus).  |  Wu, GY., et al. 1991. Biochem J. 274 (Pt 3): 769-74. PMID: 2012604
  5. Caracterização bioquímica e estudo antitumoral da L-glutaminase de Bacillus cereus MTCC 1305.  |  Singh, P. and Banik, RM. 2013. Appl Biochem Biotechnol. 171: 522-31. PMID: 23873638
  6. A quinurenina aminotransferase III e a glutamina transaminase L são enzimas idênticas que têm atividade de cisteína S-conjugada β-liase e podem transaminar a L-selenometionina.  |  Pinto, JT., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 30950-61. PMID: 25231977
  7. Purificação e caraterização de transaminases conjugadas de cisteína de fígado de rato.  |  Tomisawa, H., et al. 1988. Xenobiotica. 18: 1015-28. PMID: 2852419
  8. Purificação, caraterização e eficiência anticancerígena da L-glutaminase de Aspergillus flavus.  |  Abu-Tahon, MA. and Isaac, GS. 2020. J Gen Appl Microbiol. 65: 284-292. PMID: 31130583
  9. Identificação de um resíduo de cisteína reativo no local de ligação à glutamina da carbamil fosfato sintetase.  |  Pinkus, LM. and Meister, A. 1972. J Biol Chem. 247: 6119-27. PMID: 4568602
  10. Ação da transaminase hepática da glutamina e da L-aminoácido oxidase sobre vários análogos da glutamina. Preparação e propriedades dos análogos 4-S, O e NH do ácido alfa-cetoglutárico.  |  Cooper, AJ. and Meister, A. 1973. J Biol Chem. 248: 8499-505. PMID: 4797019
  11. Inibição da homocisteína sulfonamida da glutamato sintase purificada de Saccharomyces cerevisiae.  |  Masters, DS. and Meister, A. 1982. J Biol Chem. 257: 8711-5. PMID: 7047525
  12. [Metabolismo da L-albizziina em fatias de fígado de rato].  |  Fitsner, AB. 1978. Vopr Med Khim. 24: 832-6. PMID: 734988

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

L-Albizziin, 250 mg

sc-218627
250 mg
$140.00

L-Albizziin, 1 g

sc-218627A
1 g
$330.00

L-Albizziin, 5 g

sc-218627B
5 g
$1585.00