Date published: 2025-9-7

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Kemptide (CAS 65189-71-1)

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Aplicacao:
Kemptide é um péptido aceitador de fosfato
Numero VAT:
65189-71-1
Privada:
≥97%
Peso Molecular:
771.92
Separar por Funcao:
C32H61N13O9
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

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O Kemptide, aceitador de fosfato, é um heptapeptídeo básico contendo serina que corresponde a uma sequência da piruvato quinase do fígado de porco. Este péptido sintético é um substrato da proteína quinase dependente de AMP cíclico e é fosforilado e ativado após microinjecção em oócitos de Xenopus. A exposição do Kemptide à insulina demonstrou um aumento da ativação deste agente, que pode ser inibido pela subunidade catalítica da fosfatase 2A.


Kemptide (CAS 65189-71-1) Referencias

  1. Ensaio enzimático da proteína quinase por cromatografia eletrocinética micelar com deteção de fluorescência induzida por laser.  |  Sano, M., et al. 2003. J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci. 794: 149-56. PMID: 12888207
  2. Uma cinase kemptide estimulada pela insulina purificada do fígado de rato é desactivada pela fosfatase 2A.  |  Klarlund, JK., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 4052-5. PMID: 1847913
  3. Biossensor de prata assistido por TiO2 para caraterização da atividade de cinase.  |  Ji, J., et al. 2009. Chem Commun (Camb). 1508-10. PMID: 19277372
  4. Estudos sobre o mecanismo de fosforilação de polipéptidos sintéticos por uma proteína cinase dependente de AMP cíclico do timo de vitelo.  |  Pomerantz, AH., et al. 1977. Proc Natl Acad Sci U S A. 74: 4261-5. PMID: 200911
  5. Fosforilação in vivo de um substrato peptídico sintético da proteína quinase dependente de AMP cíclico.  |  Maller, JL., et al. 1978. Proc Natl Acad Sci U S A. 75: 248-51. PMID: 203933
  6. Determinação da atividade da proteína cinase dependente de AMPc solúvel no músculo liso da traqueia de cobaia. Utilização preferencial de kemptide como substrato de fosforilação.  |  Langlands, JM. and Rodger, IW. 1990. Biochem Pharmacol. 39: 1365-74. PMID: 2322318
  7. Estudos de simulação de dinâmica molecular sobre a cooperatividade positiva do substrato de Kemptide com a proteína quinase A induzida pelo ligando ATP.  |  Li, C., et al. 2014. J Phys Chem B. 118: 1273-87. PMID: 24456306
  8. Estudo da afinidade entre a proteína cinase PKA e substratos peptídicos derivados da kemptide usando simulações de dinâmica molecular e MM/GBSA.  |  Mena-Ulecia, K., et al. 2014. PLoS One. 9: e109639. PMID: 25275314
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  10. Um estudo QM/MM da fosforilação de Kemptide catalisada pela proteína quinase A. O papel da Asp166 como catalisador ácido/base geral.  |  Pérez-Gallegos, A., et al. 2015. Phys Chem Chem Phys. 17: 3497-511. PMID: 25535906
  11. A fosforilação do substrato pode inibir a proteólise por enzimas do tipo tripsina.  |  Benore-Parsons, M., et al. 1989. Arch Biochem Biophys. 272: 274-80. PMID: 2751304
  12. Biossensor fotoelectroquímico altamente sensível para a deteção e inibição da atividade de cinase com base no reconhecimento de defeitos de superfície e na amplificação de sinais múltiplos de estruturas metal-orgânicas.  |  Wang, Z., et al. 2017. Biosens Bioelectron. 97: 107-114. PMID: 28582705
  13. Estudo da afinidade entre a proteína quinase PKA e os péptidos contendo homoarginina derivados do cemptide: Cálculos de perturbação da energia livre (FEP).  |  Mena-Ulecia, K., et al. 2018. J Comput Chem. 39: 986-992. PMID: 29399821
  14. Oxoaniões de vanádio e proteína quinase dependente de cAMP: um inibidor anti-substrato.  |  Pluskey, S., et al. 1997. Biochem J. 321 (Pt 2): 333-9. PMID: 9020863
  15. NOTA TÉCNICA: medição da atividade da proteína cinase dependente de AMPc utilizando um cemptideo marcado com fluorescência.  |  MacAla, LJ., et al. 1998. Kidney Int. 54: 1746-50. PMID: 9844154

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

Kemptide, 1 mg

sc-201153
1 mg
$45.00