HSV-1/2 gB Anticorpo (H1359): sc-69798

A fusão de membranas é crucial para a entrada, propagação e formação de vírus com envelope, como o vírus do herpes simplex, e é mediada por glicoproteínas do envelope. Foi demonstrado que dois serotipos do vírus do herpes simplex, o HSV-1 (também conhecido como tipo 1 ou oral) e o HSV-2 (tipo 2 ou genital), codificam pelo menos dez glicoproteínas, quatro das quais são necessárias e suficientes para facilitar a fusão. Estas quatro glicoproteínas incluem a glicoproteína B (gB), a glicoproteína D (gD), a glicoproteína H (gH) e a glicoproteína L (gL). O evento de fusão depende da expressão de um recetor gD nas membranas das células-alvo e não requer a presença de glicosaminoglicanos da superfície celular. A gB é essencial para o crescimento viral, uma vez que os viriões livres de gB são capazes de se ligar às células, mas não de sintetizar proteínas específicas do vírus após a infeção. A gB do HSV-1 e do HSV-2 existe como um homodímero que pode estar ligado por ligações dissulfureto. A gB do HSV-1 é uma proteína de 904 aminoácidos com um domínio extracelular constituído pelos aminoácidos 31-730 e um domínio citoplasmático constituído pelos aminoácidos 796-904. A gB do HSV-2 é uma proteína que também contém 904 aminoácidos, sendo o domínio extracelular constituído pelos aminoácidos 23 a 727 e o domínio citoplasmático pelos aminoácidos 793 a 904.

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Referencias do HSV-1/2 gB Anticorpo (H1359):

1. A enterocina CRL35 inibe as fases tardias da replicação do HSV-1 e do HSV-2 in vitro.  |  Wachsman, MB., et al. 2003. Antiviral Res. 58: 17-24. PMID: 12719003
2. Actividades anti-herpéticas de flavonóides contra o vírus do herpes simplex tipo 1 (HSV-1) e tipo 2 (HSV-2) in vitro.  |  Lyu, SY., et al. 2005. Arch Pharm Res. 28: 1293-301. PMID: 16350858
3. Tráfico intercelular e citotoxicidade da timidina quinase recombinante do HSV-1 fundida com o péptido de repetição RXP US11 do HSV-2.  |  Luo, C., et al. 2007. Virus Genes. 34: 263-72. PMID: 16927131
4. Identificação de um determinante de células T de reação cruzada HSV-1/HSV-2.  |  Grammer, SF., et al. 1990. J Immunol. 145: 2249-53. PMID: 1697879
5. Uma dose única de vírus vivo atenuado do HSV-1 com supressão da glicoproteína K (gK) protege os ratinhos contra um desafio vaginal letal com HSV-1 e HSV-2 e induz respostas imunes duradouras de memória das células T.  |  Iyer, AV., et al. 2013. Virol J. 10: 317. PMID: 24165088
6. Nanoassemblies de heparina auto-associativos: uma plataforma biomimética contra os vírus dependentes de sulfato de heparano HSV-1, HSV-2, HPV-16 e RSV.  |  Lembo, D., et al. 2014. Eur J Pharm Biopharm. 88: 275-82. PMID: 24835150
7. A comparação funcional dos homólogos do ICP27 do vírus herpes simplex 1 (HSV-1) e do HSV-2 revela um papel do ICP27 na libertação de viriões.  |  Park, D., et al. 2015. J Virol. 89: 2892-905. PMID: 25540385
8. Caracterização de uma quimera do vírus Herpes Simplex 1 (HSV-1) em que o gene da proteína quinase Us3 é substituído pelo gene Us3 do HSV-2.  |  Shindo, K., et al. 2016. J Virol. 90: 457-73. PMID: 26491159
9. Especificidade dos epítopos dos clones de linfócitos T citotóxicos com restrição de H-2Kb, HSV-1 e HSV-2 com reação cruzada.  |  Bonneau, RH., et al. 1993. Virology. 195: 62-70. PMID: 7686314
10. A nova proteína cinase da subunidade RR1 do vírus do herpes simplex tem atividade de autofosforilação e transfosforilação que difere nos seus requisitos de ATP para HSV-1 e HSV-2.  |  Peng, T., et al. 1996. Virology. 216: 184-96. PMID: 8614985

O anticorpo HSV-1/2 gB preferido é o Anticorpo HSV-1/2 gB (10B7): sc-56987.