A fusão de membranas é crucial para a entrada, propagação e formação de vírus com envelope, como o vírus do herpes simplex, e é mediada por glicoproteínas do envelope. Foi demonstrado que dois serotipos do vírus do herpes simplex, o HSV-1 (também conhecido como tipo 1 ou oral) e o HSV-2 (tipo 2 ou genital), codificam pelo menos dez glicoproteínas, quatro das quais são necessárias e suficientes para facilitar a fusão. Estas quatro glicoproteínas incluem a glicoproteína B (gB), a glicoproteína D (gD), a glicoproteína H (gH) e a glicoproteína L (gL). O evento de fusão depende da expressão de um recetor gD nas membranas das células-alvo e não requer a presença de glicosaminoglicanos da superfície celular. A gB é essencial para o crescimento viral, uma vez que os viriões livres de gB são capazes de se ligar às células, mas não de sintetizar proteínas específicas do vírus após a infeção. A gB do HSV-1 e do HSV-2 existe como um homodímero que pode estar ligado por ligações dissulfureto. A gB do HSV-1 é uma proteína de 904 aminoácidos com um domínio extracelular constituído pelos aminoácidos 31-730 e um domínio citoplasmático constituído pelos aminoácidos 796-904. A gB do HSV-2 é uma proteína que também contém 904 aminoácidos, sendo o domínio extracelular constituído pelos aminoácidos 23 a 727 e o domínio citoplasmático pelos aminoácidos 793 a 904.
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Referencias do HSV-1/2 gB Anticorpo (H126):
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