Hemoglobin β Anticorpo (18): sc-130320

A hemoglobina (Hgb) é acoplada a quatro anéis de tetrapirrol ligados ao ferro e ao meteno (heme). Os loci de globina α (16p13.3; 5'-ζ-pseudoz-pseudo α2-pseudo α1-α2-α1-œ1-3') e β (11p15.5) determinam a estrutura básica da hemoglobina. A porção de globina da hemoglobina consiste em duas cadeias α e duas cadeias β dispostas em pares, formando um tetrâmero. Cada uma das quatro cadeias de globina se associa covalentemente a um grupo heme. As ligações entre as cadeias α e β são mais fracas do que entre cadeias de globina semelhantes, formando assim um plano de divisão que é importante para a ligação e liberação de oxigênio. A alta afinidade pelo oxigênio ocorre após o relaxamento do plano de divisão α1-β2. Quando as duas interfaces α1-β2 estão intimamente ligadas, a hemoglobina tem baixa afinidade pelo oxigênio. A Hb A, que contém duas cadeias α mais duas cadeias β, compreende 97% do total de hemoglobina circulante. Os 3% restantes da hemoglobina total circulante são compostos pela Hb A-2, que consiste em duas cadeias α mais duas cadeias δ, e pela hemoglobina fetal (Hb F), que consiste em duas cadeias α e duas cadeias γ.

O anticorpo Hemoglobin β preferido é o Anticorpo Hemoglobin β (37-8): sc-21757.