HCT-116 Whole Cell Lysate: sc-364175

O lisado de células inteiras HCT-116 é derivado da linha de células HCT-116, um modelo de carcinoma colorrectal humano frequentemente utilizado na investigação do cancro para explorar a biologia do tumor e as respostas celulares a vários tratamentos. Este lisado é essencial para estudar os mecanismos de proliferação celular, apoptose e reparação do ADN no cancro colorrectal. Os investigadores utilizam o lisado HCT-116 para investigar as vias de sinalização implicadas na progressão do cancro, tais como as vias Wnt/β-catenina, PI3K/Akt e MAPK/ERK, que são conhecidas por impulsionar a tumorigénese e o potencial metastático das células do cancro colorrectal. Além disso, as células HCT-116 apresentam mutações em oncogenes-chave e supressores de tumores, incluindo KRAS e TP53, o que torna este lisado particularmente útil para examinar os efeitos destas alterações genéticas no comportamento celular e na resposta aos medicamentos. O lisado é utilizado em análises proteómicas para identificar a expressão diferencial de proteínas e modificações pós-traducionais, fornecendo informações sobre os fundamentos moleculares da resistência do cancro a agentes quimioterapêuticos e terapias orientadas. Utilizando o lisado de células inteiras de HCT-116, os cientistas podem efetuar estudos comparativos para compreender as diferenças na dinâmica da sinalização e nas interacções proteicas entre células cancerosas e não cancerosas. Esta investigação contribui para uma compreensão mais profunda da biologia do cancro colorrectal e ajuda no desenvolvimento de novas estratégias para o tratamento do cancro.

Referencias do HCT-116 Whole Cell Lysate:

1. Análise 2-D DIGE de células HCT-116 tratadas com butirato após enriquecimento com cromatografia de afinidade com heparina.  |  Tan, HT., et al. 2006. J Proteome Res. 5: 1098-106. PMID: 16674099
2. O APM2 é um novo mediador da resistência à cisplatina numa variedade de tipos de células cancerígenas, independentemente do estado do p53 ou do MMR.  |  Scott, BJ., et al. 2009. Int J Cancer. 125: 1193-204. PMID: 19444912
3. A sobreexpressão da creatina quinase cerebral protege as células colorrectais de vários stresses metabólicos e não metabólicos.  |  Mooney, SM., et al. 2011. J Cell Biochem. 112: 1066-75. PMID: 21308735
4. Identificação de isoformas nucleares estáveis truncadas N-terminalmente de CDC25B que estão especificamente envolvidas na recuperação do ponto de controlo G2/M.  |  Jullien, D., et al. 2011. Cancer Res. 71: 1968-77. PMID: 21363925
5. A seleção dos locais de interação da Bax revela que apenas os locais de homo-oligomerização são essenciais para a sua ativação.  |  Peng, R., et al. 2013. Cell Death Differ. 20: 744-54. PMID: 23392123
6. A PEA15 regula o ponto de controlo do ciclo celular induzido por danos no ADN e a transformação dirigida por oncogenes.  |  Nagarajan, A., et al. 2014. Mol Cell Biol. 34: 2264-82. PMID: 24710276
7. A Ritterostatina GN 1N, um híbrido de pirazina bis-esteroide cefalostatina-riterazina, tem como alvo seletivo o GRP78.  |  Ambrose, AJ., et al. 2017. Chembiochem. 18: 506-510. PMID: 28074539
8. A proteómica shotgun dependente do tempo revelou efeitos distintos de um pró-fármaco de organoruténio e do seu produto de ativação em células de carcinoma do cólon.  |  Meier-Menches, SM., et al. 2019. Metallomics. 11: 118-127. PMID: 30106070
9. As terapias combinadas induzem a morte das células cancerosas através da resposta integrada ao stress e da perturbação do metabolismo da pirimidina.  |  Hartleben, G., et al. 2021. EMBO Mol Med. 13: e12461. PMID: 33665961
10. A análise global das proteínas de ligação ao ARN identifica um ciclo de feedback positivo entre LARP1 e MYC que promove a tumorigénese.  |  Desi, N., et al. 2022. Cell Mol Life Sci. 79: 147. PMID: 35195778
11. A fosforilação da treonina de Sam68 mediada por Cdk1 modula a sua ligação ao ARN, a atividade de splicing alternativo e as funções celulares.  |  Malki, I., et al. 2022. Nucleic Acids Res. 50: 13045-13062. PMID: 36537190