Glutathione-Agarose: sc-2009

O Glutatião-Agarose é uma forma bioconjugada de agarose, um polímero natural extraído de algas marinhas, que é amplamente utilizado na investigação bioquímica e de biologia molecular, particularmente para a purificação por afinidade de glutatião S-transferases (GST) e proteínas de fusão GST. Este meio de afinidade consiste em glutatião, um tripeptídeo composto por glutamato, cisteína e glicina, acoplado covalentemente a esferas de agarose através de ligações tioéter estáveis. O principal mecanismo de ação do Glutathione-Agarose gira em torno da sua elevada afinidade para a GST, uma família de enzimas envolvidas em processos de desintoxicação. As proteínas de fusão GST, que são proteínas geneticamente modificadas marcadas com GST, podem ser seletivamente ligadas e eluídas a partir de colunas de glutatião-agarose. Isto facilita a purificação destas proteínas a partir de misturas biológicas complexas, permitindo aos investigadores estudar as interacções, funções e estruturas das proteínas numa forma purificada. Além disso, este método é vantajoso para o isolamento de proteínas expressas em aplicações de tecnologia de ADN recombinante, em que a pureza elevada é crucial. A especificidade e a eficiência da glutationa-agarose na ligação de proteínas marcadas com GST fazem dela uma ferramenta inestimável na investigação proteómica, permitindo a análise detalhada das vias e interacções proteicas sem a sobrecarga de considerações clínicas ou terapêuticas.

Referencias do Glutathione-Agarose:

1. A expressão de dois genes da glutationa S-transferase na levedura Issatchenkia orientalis é induzida pelo o-dinitrobenzeno durante a paragem do crescimento celular.  |  Tamaki, H., et al. 1999. J Bacteriol. 181: 2958-62. PMID: 10217793
2. Determinação de algumas propriedades cinéticas e características da glutatião S-transferase de eritrócitos bovinos.  |  Güvercin, S., et al. 2008. Protein Pept Lett. 15: 6-12. PMID: 18221006
3. Purificação e caraterização parcial da glutationa S-transferase de populações de Liposcelis paeta Pearman (Psocoptera: Liposcelididae) resistentes a insecticidas.  |  Wu, S., et al. 2009. Arch Insect Biochem Physiol. 70: 136-50. PMID: 19140127
4. Purificação e estudo de uma glutationa S-transferase bacteriana.  |  Arca, P., et al. 1990. FEBS Lett. 263: 77-9. PMID: 2185038
5. O efeito de alguns agentes antineoplásicos na glutationa S-transferase de eritrócitos humanos.  |  Erat, M. and Şakiroğlu, H. 2013. J Enzyme Inhib Med Chem. 28: 711-6. PMID: 22512726
6. Um método alternativo fácil para a purificação de anticorpos e análise da interação proteína-proteína utilizando proteínas de fusão GST imobilizadas em glutationa-agarose.  |  Zalazar, L., et al. 2014. Anal Bioanal Chem. 406: 911-4. PMID: 24337186
7. Glutationa S-transferases em Fasciola hepatica.  |  Howell, MJ., et al. 1988. J Parasitol. 74: 715-8. PMID: 3294369
8. Expressão, purificação e caraterização biofísica da adenililtransferase de nucleótidos de nicotinato de Klebsiella Pneumoniae.  |  Daya, T., et al. 2022. Protein J. 41: 141-156. PMID: 35083643
9. Isolamento e caraterização bioquímica de uma glutatião S-transferase de protoscoleces de Echinococcus granulosus.  |  Fernández, C. and Hormaeche, CE. 1994. Int J Parasitol. 24: 1063-6. PMID: 7883440
10. O produto anti-oncogénico p53 liga-se à DNA helicase.  |  Sakurai, T., et al. 1994. Exp Cell Res. 215: 57-62. PMID: 7957681
11. Propriedades bioquímicas de glutatião S-transferases clonadas de Schistosoma mansoni e Schistosoma japonicum.  |  Walker, J., et al. 1993. Mol Biochem Parasitol. 61: 255-64. PMID: 8264729
12. Glutationa S-transferases do fungo da podridão branca, Phanerochaete chrysosporium.  |  Dowd, CA., et al. 1997. Biochem J. 324 (Pt 1): 243-8. PMID: 9164863
13. Proteínas de ligação à glutationa de Setaria digitata: respostas de anticorpos em humanos infectados com Wuchereria bancrofti.  |  Bal, M. and Das, MK. 1996. Parasite Immunol. 18: 473-7. PMID: 9226683
14. A glutationa S-transferase pode ser utilizada como um módulo de dimerização C-terminal, enzimaticamente ativo, para um inibidor de protease recombinante, e funcionalmente segregado no periplasma de Escherichia coli.  |  Tudyka, T. and Skerra, A. 1997. Protein Sci. 6: 2180-7. PMID: 9336840