DaRS Anticorpo (H-3): sc-393275

O Anticorpo DaRS (H-3) é um anticorpo monoclonal IgG1 κ de camundongo DaRS (também designado anticorpo DaRS) que detecta a proteína DaRS de origem de camundongo, rato e humana por WB, IP, IF, IHC(P) e ELISA. O anticorpo DaRS (H-3) está disponível na forma de anticorpo anti-DaRS não conjugado, bem como em várias formas conjugadas de anticorpo anti-DaRS, incluindo agarose, HRP, PE, FITC e vários conjugados Alexa Fluor®. As aminoacil-RNAt sintetases são uma família de enzimas que catalisam a aminoacilação específica do RNAt cognato na etapa inicial da biossíntese proteica dependente do ribossoma. A DaRS faz parte de um complexo de várias subunidades de aminoacil-RNAt sintetases e está envolvida na transferência de Asp-RNAt para EF-1 α1 (fator de alongamento alfa 1). O terminal N de DaRS em vertebrados é uma estrutura recentemente desenvolvida que contém uma hélice anfifílica putativa e é diferente entre espécies diferentes. A extensão N-terminal actua como um interrutor que, quando na sua forma esticada, reduz a taxa de dissociação do Asp-tRNA do DaRS, dando assim tempo suficiente para o EF-1 α1 interagir com o Asp-tRNA. Isto sugere que o N-terminal do DaRS desempenha um papel crítico na sua função catalítica. A DaRS contém dois locais de fosforilação, forma homodímeros e localiza-se no citoplasma.

Alexa Fluor^® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR^® e Odyssey^® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do DaRS Anticorpo (H-3):

1. Rede de interação de aminoacil-tRNA sintetases humanas e subunidades do complexo do fator de alongamento 1.  |  Sang Lee, J., et al. 2002. Biochem Biophys Res Commun. 291: 158-64. PMID: 11829477
2. Estrutura da extensão N-terminal da aspartil-tRNA sintetase humana: implicações para a sua função biológica.  |  Cheong, HK., et al. 2003. Int J Biochem Cell Biol. 35: 1548-57. PMID: 12824064
3. Engenharia da aspartil-tRNA sintetase de mamíferos para sondar as caraterísticas estruturais que medeiam a sua associação com o complexo multissintetase.  |  Mirande, M., et al. 1992. Eur J Biochem. 203: 459-66. PMID: 1735430
4. Desenvolvimento e validação da Dimensional Anhedonia Rating Scale (DARS) numa amostra da comunidade e em indivíduos com depressão major.  |  Rizvi, SJ., et al. 2015. Psychiatry Res. 229: 109-19. PMID: 26250147
5. Sequência de cDNA, estrutura primária prevista e hélice anfifílica em evolução da aspartil-RNAt sintetase humana.  |  Jacobo-Molina, A., et al. 1989. J Biol Chem. 264: 16608-12. PMID: 2674137
6. Propriedades do N-terminal truncado da aspartil-tRNA sintetase de levedura e caraterísticas estruturais do domínio clivado.  |  Lorber, B., et al. 1988. Eur J Biochem. 174: 155-61. PMID: 3286258
7. O lncRNA DARS-AS1 Promoveu a Progressão do Osteossarcoma através da Regulação do miR-532-3p/CCR7.  |  Xue, Y., et al. 2022. Dis Markers. 2022: 4660217. PMID: 35422889
8. Radioterapia de intensidade modulada optimizada para a disfagia versus radioterapia de intensidade modulada padrão em doentes com cancro da cabeça e do pescoço (DARS): um ensaio de fase 3, multicêntrico, aleatório e controlado.  |  Nutting, C., et al. 2023. Lancet Oncol. 24: 868-880. PMID: 37423227
9. DARS-AS1: Um regulador vital de LncRNA oncogénico com potencial para o prognóstico e a terapia do cancro.  |  Shu, J., et al. 2024. Int J Med Sci. 21: 571-582. PMID: 38322590
10. LncRNA DARS-AS1 em cancros humanos: Uma revisão exaustiva do seu potencial como biomarcador e alvo terapêutico.  |  Dang, Q. 2024. Gene. 923: 148566. PMID: 38762015
11. Expressão da aspartil-tRNA sintetase humana em Escherichia coli. Análise funcional da hélice anfifílica putativa N-terminal.  |  Escalante, C. and Yang, DC. 1993. J Biol Chem. 268: 6014-23. PMID: 8449960
12. Aspartil-tRNA sintetase do rato: análise funcional in vitro da sua montagem no complexo multissintetase.  |  Agou, F. and Mirande, M. 1997. Eur J Biochem. 243: 259-67. PMID: 9030747

Os anticorpos monoclonais para alvos proteicos de mamíferos e não-mamíferos representam essencialmente todos os alvos cobertos por anticorpos policlonais. Mais de 8.300 dos nossos anticorpos são oferecidos como conjugados ImmunoCruz^®, o que elimina a necessidade de um anticorpo secundário.

Os anticorpos da Santa Cruz Biotechnology têm mais de 360.000 citações em pesquisas. O anticorpo Anti-DaRS Antibody (H-3) tem 2 citações numa variedade de publicações científicas.

Os anticorpos primários como o Anti-DaRS Antibody (H-3) para proteínas-alvo de mamíferos são recomendados para a deteção de uma série de espécies de mamíferos, principalmente de ratazanas, ratos e humanos. Muitos anticorpos de mamíferos são também ideais para a investigação veterinária e reactivos com alvos proteicos ovinos, suínos, caprinos, felinos, caninos, bovinos e equinos. Os anticorpos monoclonais primários da Santa Cruz Biotechnology são adequados para aplicações de investigação laboratorial e não se destinam a utilização diagnóstica ou terapêutica.

DaRS Especificações do anticorpo (H-3)

Nome alternativo do produto: DaRS

Nome do Clone do Produto: H-3

Classificação: Acorpo Primário

Clonalidade: Anticorpo monoclonal

Isótipo do anticorpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: 170-467

Alvo de Epitopo: DaRS

Espécie de Epítopo: human

Reatividade/Deteção do Produto: DaRS

Reatividade/Deteção de Espécies: mouse, rat, human

Reatividade Adicional de Mamíferos: N/A

Reatividade Adicional de Não-Mamíferos: N/A

Aplicações: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Informações sobre o tratamento: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citações de pesquisa: 2 citações em várias publicações científicas

Conjugados/Formas disponíveis para o Anticorpo DaRS (H-3): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin