C3α, C4α e C5α são anafilatoxinas potentes que são liberadas durante a ativação do complemento, um sistema de interações entre proteínas de superfície e fixadores específico para células de linhagem hematopoiética que auxilia na eliminação de patógenos. O precursor do complemento C5 contém a anafilatoxina C5α. A secreção de C3α e C5α está correlacionada com fenótipos fisiopatológicos, como asma e meningite bacteriana. A ligação protéica dessas proteínas aos seus respectivos receptores acoplados à proteína G (C3αR, C5αR), que estão presentes na superfície dos leucócitos mielóides, induz eventos pró-inflamatórios, como degranulação celular, contração do músculo liso, metabolismo do ácido araquidônico, liberação de citocinas, ativação de leucócitos e quimiotaxia celular. O C5αR utiliza a cascata Ras-Raf-ERK1/2, associa-se às proteínas Gi/G16 e é predominante na superfície de hepatócitos, pulmões, músculos lisos e células endoteliais. Após a ativação, o C3αR e o C5αR são suscetíveis à rápida fosforilação mediada por GRK e ao direcionamento para vesículas revestidas de clatrina. O precursor de C5 é processado primeiro pela remoção de quatro resíduos básicos, formando duas cadeias, α e β, ligadas por uma ligação dissulfeto. A C5 convertase ativa o C5 dividindo a cadeia α, liberando a anafilatoxina C5α e gerando C5β.
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