BoNT/D Anticorpo (5131): sc-57637

O anticorpo BoNT/D (5131) é um anticorpo monoclonal IgG1 de camundongo que detecta a proteína BoNT/D de origem C. botulinum por western blotting (WB) e imunofluorescência (IF). O anticorpo Anti-BoNT/D (5131) está disponível no formato não conjugado, proporcionando aos investigadores uma ferramenta fiável para o estudo desta neurotoxina crítica. O botulismo, uma doença paralítica rara mas grave, é causado pela potente toxina nervosa produzida pela bactéria anaeróbia Clostridium botulinum. É essencial compreender a função da proteína BoNT/D, uma vez que esta desempenha um papel fundamental na patogénese do botulismo ao dividir a VAMP-2, um componente-chave do complexo SNARE necessário para a fusão das vesículas sinápticas. Esta divisão interrompe a libertação de acetilcolina, levando à paralisia flácida, o que sublinha a importância da BoNT/D na transmissão neuromuscular. As estirpes do Clostridium botulinum serotipo D produzem normalmente dois complexos de toxinas estáveis: a toxina M, que consiste na neurotoxina e na hemaglutinina não tóxica, e a toxina L, que inclui a toxina M juntamente com subcomponentes da hemaglutinina. A interação entre a BoNT/D e a VAMP-2 é facilitada por uma interação hidrofóbica com o motivo V1 durante o processo de divisão, realçando os intrincados mecanismos moleculares subjacentes aos efeitos neurotóxicos deste agente patogénico.

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Referencias do BoNT/D Anticorpo (5131):

1. Reconstituição in vitro da toxina progenitora do Clostridium botulinum tipo D.  |  Kouguchi, H., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 2650-6. PMID: 11713244
2. Estrutura completa das subunidades do complexo da toxina do Clostridium botulinum tipo D através da montagem intermédia com componentes não tóxicos.  |  Mutoh, S., et al. 2003. Biochemistry. 42: 10991-7. PMID: 12974634
3. Caracterização do complexo de toxinas produzido por uma estirpe única de Clostridium botulinum serotipo D 4947.  |  Hasegawa, K., et al. 2004. Protein J. 23: 371-8. PMID: 15517984
4. A neurotoxina botulínica tipo D permite a entrega citosólica de proteínas de carga enzimaticamente activas aos neurónios através de intermediários de translocação desdobrados.  |  Bade, S., et al. 2004. J Neurochem. 91: 1461-72. PMID: 15584922
5. Caracterização da interação entre subunidades do complexo da toxina botulínica produzida pelo serotipo D através da suscetibilidade tríptica dos componentes isolados e das formas complexas.  |  Suzuki, T., et al. 2005. Microbiology (Reading). 151: 1475-1483. PMID: 15870457
6. A região transmembranar C-terminal da sinaptobrevina liga a sinaptofisina de vesículas sinápticas adultas.  |  Yelamanchili, SV., et al. 2005. Eur J Cell Biol. 84: 467-75. PMID: 15900706
7. Estrutura da cadeia leve da neurotoxina botulínica tipo D com resolução de 1,65 A: repercussões para a especificidade do substrato VAMP-2.  |  Arndt, JW., et al. 2006. Biochemistry. 45: 3255-62. PMID: 16519520
8. Efeito protetor do toxoide do mosaico botulínico C/D contra o botulismo aviário.  |  Takeda, M., et al. 2006. J Vet Med Sci. 68: 325-30. PMID: 16679722
9. [Estrutura e função da toxina botulínica].  |  Fujii, N. 1995. Hokkaido Igaku Zasshi. 70: 19-28. PMID: 7744367