Date published: 2025-10-25

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β-Chloro-D-alanine

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Peso Molecular:
123.54
Separar por Funcao:
C3H6NO2Cl
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

LINKS RÁPIDOS

A β-cloro-D-alanina é um composto que funciona como inibidor das enzimas envolvidas na biossíntese do peptidoglicano, um componente crucial das paredes celulares bacterianas. Exerce o seu modo de ação ligando-se irreversivelmente ao local ativo da alanina racemase, uma enzima responsável pela conversão da L-alanina em D-alanina, um bloco de construção essencial para a síntese do peptidoglicano. A β-cloro-D-alanina interrompe a produção de D-alanina, o que leva a uma diminuição da formação de peptidoglicanos e, em última análise, provoca a lise das células bacterianas. A β-cloro-D-alanina envolve a formação de uma ligação covalente com o resíduo de cisteína do sítio ativo da alanina racemase, impedindo assim a enzima de realizar a sua função catalítica. A β-cloro-D-alanina demonstra potencial como ferramenta para estudar a biossíntese da parede celular bacteriana e como sonda química para investigar o papel do peptidoglicano na fisiologia bacteriana.


β-Chloro-D-alanine Referencias

  1. O efeito da beta-cloro D-alanina e da L-cicloserina na absorção de serina, fósforo e ácido palmítico e no metabolismo dos lípidos de Tetrahymena.  |  Kovács, P. 1999. Acta Biol Hung. 50: 363-73. PMID: 10735173
  2. Atividade sinérgica da D-cicloserina e da beta-cloro-D-alanina contra o Mycobacterium tuberculosis.  |  David, S. 2001. J Antimicrob Chemother. 47: 203-6. PMID: 11157908
  3. Requisitos estruturais para a ativação do sítio coagonista da glicina dos receptores de N-metil-D-aspartato expressos em oócitos de Xenopus.  |  McBain, CJ., et al. 1989. Mol Pharmacol. 36: 556-65. PMID: 2554111
  4. A glutamato racemase é o principal alvo da β-cloro-d-alanina no Mycobacterium tuberculosis.  |  Prosser, GA., et al. 2016. Antimicrob Agents Chemother. 60: 6091-9. PMID: 27480853
  5. yggS que codifica a proteína de ligação ao piridoxal 5'-fosfato é necessária para a virulência de Acidovorax citrulli.  |  Wang, Y., et al. 2021. Front Microbiol. 12: 783862. PMID: 35087487
  6. Desenvolvimento de uma abordagem quimiogenética para manipular o pH intracelular.  |  Ghaffari Zaki, A., et al. 2023. J Am Chem Soc. 145: 11899-11902. PMID: 37222194
  7. Inibição do crescimento bacteriano pela beta-cloro-D-alanina.  |  Manning, JM., et al. 1974. Proc Natl Acad Sci U S A. 71: 417-21. PMID: 4150023
  8. D-Aminoácido desidrogenase de Escherichia coli K12: seleção positiva de mutantes com defeito na atividade enzimática e localização do gene estrutural.  |  Wild, J. and Klopotowski, T. 1981. Mol Gen Genet. 181: 373-8. PMID: 6113535
  9. Mutantes tolerantes a antibióticos de Streptococcus pneumoniae que não são deficientes na atividade autolítica.  |  Williamson, R. and Tomasz, A. 1980. J Bacteriol. 144: 105-13. PMID: 6903187
  10. Sinergia na ação antimicrobiana da penicilina e da beta-cloro-D-alanina in vitro.  |  Soper, TS. and Manning, JM. 1976. Antimicrob Agents Chemother. 9: 347-9. PMID: 773296
  11. Capacidade catalítica e estabilidade de dois mutantes recombinantes da D-aminoácido transaminase envolvidos na ligação coenzimática.  |  Van Ophem, PW., et al. 1995. Protein Sci. 4: 2578-86. PMID: 8580849
  12. Inativação da D-aminoácido transaminase bacteriana pela beta-cloro-D-alanina.  |  Soper, TS., et al. 1977. J Biol Chem. 252: 3170-5. PMID: 863877
  13. Supressão da resistência aos antibióticos beta-lactâmicos num Staphylococcus aureus resistente à meticilina através da ação sinérgica de inibidores precoces da parede celular e de alguns outros antibióticos.  |  Sieradzki, K. and Tomasz, A. 1997. J Antimicrob Chemother. 39 Suppl A: 47-51. PMID: 9511062

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

β-Chloro-D-alanine, 1 g

sc-476009
1 g
$184.00

β-Chloro-D-alanine, 5 g

sc-476009A
5 g
$663.00