Os activadores químicos do ZNF714 podem envolver várias vias celulares para facilitar a ativação funcional desta proteína de dedo de zinco. Os iões de zinco, fornecidos pelo cloreto de zinco, são cruciais para a integridade estrutural dos domínios do dedo de zinco do ZNF714, assegurando uma dobragem e função adequadas. A forskolina e o dibutiril-cAMP elevam os níveis intracelulares de cAMP, activando a proteína quinase A (PKA), que tem então a capacidade de fosforilar o ZNF714, levando à sua ativação. Do mesmo modo, o 12-miristato-13-acetato de forbol (PMA) ativa a proteína quinase C (PKC), que pode fosforilar e, assim, ativar o ZNF714 se este contiver sítios de consenso da PKC. A isonomicina e a tapsigargina aumentam os níveis de cálcio intracelular e a subsequente ativação de cinases dependentes do cálcio pode resultar na fosforilação e ativação do ZNF714. A anisomicina, ao ativar a via MAPK/ERK, também contribui para a ativação do ZNF714 através da fosforilação por cinases nesta cascata de sinalização.
Inibidores como a Calicilina A e o Ácido Okadaico, ao bloquearem a desfosforilação do ZNF714, podem manter o ZNF714 num estado ativo. O LY294002, embora seja principalmente um inibidor da PI3K, pode provocar indiretamente a ativação de cinases que fosforilam e activam o ZNF714. A bisindolilmaleimida I, como inibidor da PKC, paradoxalmente ativa vias alternativas que podem levar à ativação do ZNF714. Do mesmo modo, o H-89 inibe a PKA, mas pode provocar a ativação compensatória de outras cinases que podem ativar o ZNF714. A ativação do ZNF714 por estes produtos químicos envolve interacções directas com componentes das vias de sinalização ou efeitos indirectos devido a mecanismos compensatórios no ambiente celular, assegurando que o ZNF714 atinge o seu estado ativado através da fosforilação ou da estabilização da sua estrutura.
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