Os inibidores químicos do ZNF320 podem atuar através de vários mecanismos para regular a sua função, alterando o seu estado de fosforilação. A queleritrina e o H-89 actuam como inibidores da proteína quinase C (PKC) e da proteína quinase A (PKA), respetivamente. A PKC e a PKA são cinases que podem fosforilar uma vasta gama de substratos, incluindo proteínas como o ZNF320, o que pode alterar a sua atividade. A inibição destas cinases pela queleritrina e pelo H-89 pode, portanto, levar a uma redução da fosforilação do ZNF320, afectando a sua função. Do mesmo modo, o SB203580, ao visar a p38 MAPK, e o PD98059 e o U0126, ambos visando a MEK, podem inibir a cascata de fosforilação que poderia afetar a atividade do ZNF320. A inibição destas cinases impede a fosforilação que é frequentemente necessária para a ativação de muitas proteínas nas vias de sinalização celular.
Outros inibidores, como o LY294002 e a rapamicina, têm como alvo as cinases a montante, como a PI3K e a mTOR, respetivamente. Ao fazê-lo, podem suprimir a ativação de cinases a jusante que podem estar envolvidas na regulação do ZNF320, inibindo assim a sua atividade. Além disso, o SP600125 inibe a JNK e o PP2 tem como alvo as tirosina quinases da família Src, ambas envolvidas em diferentes vias de sinalização que podem fosforilar e, assim, regular a função de proteínas como o ZNF320. O dasatinib, com o seu amplo espetro de inibição das cinases, também pode reduzir a fosforilação do ZNF320 através da inibição de várias tirosina cinases. A esturosporina, outro inibidor de largo espetro, pode afetar várias cinases e, por conseguinte, inibir amplamente os eventos de fosforilação que, de outro modo, afectariam a função do ZNF320. Por último, a inibição do proteassoma pelo bortezomib pode afetar indiretamente a estabilidade e a localização do ZNF320 ao provocar uma acumulação de proteínas ubiquitinadas, que podem incluir as envolvidas na regulação do ZNF320.
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