Os activadores químicos da ZFP383 podem iniciar uma série de eventos intracelulares que resultam na ativação da proteína através da fosforilação e da alteração da sinalização do cálcio. A forskolina, ao ativar diretamente a adenilato ciclase, aumenta os níveis de AMPc na célula, o que, por sua vez, ativa a proteína quinase A (PKA). Uma vez ativa, a PKA é capaz de fosforilar as proteínas alvo, incluindo a ZFP383, o que leva à ativação funcional da proteína. Do mesmo modo, o dibutiril AMPc e o 8-bromo AMPc, ambos análogos do AMPc, activam a PKA, culminando potencialmente na fosforilação e subsequente ativação da ZFP383. O 12-miristato 13-acetato de forbol (PMA) e o 4-Phorbol, através da ativação da proteína quinase C (PKC), fornecem outra via de fosforilação. A PKC está implicada na fosforilação de uma vasta gama de substratos, e o ZFP383 pode estar entre estes alvos, levando à sua ativação.
Além disso, a elevação dos níveis de cálcio intracelular por ionóforos de cálcio como a Ionomicina e o A-23187 pode ativar cinases dependentes do cálcio, que são possíveis mediadores na fosforilação e ativação do ZFP383. A calicilina A e o ácido ocadaico, ambos inibidores das proteínas fosfatases 1 e 2A, resultam na redução da desfosforilação das proteínas celulares, permitindo potencialmente a fosforilação e ativação sustentadas do ZFP383. A anisomicina ativa a via da quinase MAP JNK, que pode levar à fosforilação do ZFP383, resultando na sua ativação. Além disso, o IBMX inibe as fosfodiesterases, impedindo a degradação do AMPc e aumentando a sinalização da PKA, o que também pode levar à fosforilação e ativação do ZFP383. Estes produtos químicos utilizam vários mecanismos celulares para aumentar o estado de fosforilação do ZFP383, que é um passo crítico para a sua ativação na célula.
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