Date published: 2025-10-10

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XTP3TPA Inibidores

Os inibidores comuns do XTP3TPA incluem, entre outros, a triptolida CAS 38748-32-2, o AICAR CAS 2627-69-2, o ácido micofenólico CAS 24280-93-1, a ribavirina CAS 36791-04-5 e a hidroxiureia CAS 127-07-1.

A XTP3TPA, também conhecida como proteína transportadora de xilose 3 (XTP3TPA), é uma proteína de membrana crucial envolvida no transporte de xilose através das membranas celulares. A xilose é um monossacárido que desempenha um papel importante em várias vias metabólicas, nomeadamente na biossíntese de nucleótidos e glicoproteínas. Enquanto proteína transportadora, a XTP3TPA facilita o movimento das moléculas de xilose através das membranas celulares, permitindo a sua absorção e utilização no interior da célula.

A inibição da XTP3TPA implica a perturbação da sua função normal de transporte, o que leva a uma diminuição do transporte de xilose através das membranas celulares. Esta inibição pode ocorrer através de vários mecanismos, como a inibição competitiva, em que uma molécula compete com a xilose pelos locais de ligação na XTP3TPA, bloqueando assim a sua atividade. Além disso, pode ocorrer uma inibição não competitiva, em que uma molécula se liga à XTP3TPA num local distinto do local de ligação da xilose, alterando a conformação da proteína e impedindo o seu funcionamento correto. Além disso, pode ocorrer uma inibição alostérica, em que uma molécula se liga a um sítio regulador na XTP3TPA, provocando uma alteração conformacional que prejudica o transporte de xilose. Em geral, a inibição da XTP3TPA perturba a absorção celular normal de xilose, afectando vários processos metabólicos dependentes da disponibilidade de xilose na célula.

Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

Triptolide

38748-32-2sc-200122
sc-200122A
1 mg
5 mg
$88.00
$200.00
13
(1)

A triptolida funciona como um inibidor da xantina oxidase através da sua capacidade de formar complexos estáveis com a enzima, interrompendo a sua atividade catalítica. As regiões hidrofóbicas e polares únicas do composto permitem interações selectivas com resíduos de aminoácidos, levando a uma alteração da conformação da enzima. Além disso, a sua capacidade de se envolver em ligações de hidrogénio aumenta a sua eficiência de ligação, tendo impacto na cinética da reação e influenciando as vias metabólicas. Este comportamento multifacetado realça o seu papel intrincado nos processos bioquímicos.