Os inibidores da TTP-α estão particularmente vocacionados para a modulação das bioactividades específicas da proteína TTP-α. Estes inibidores podem ser agrupados em tipos directos e indirectos com base nos seus pontos de intervenção. Os inibidores directos, como o U0126 e a Wortmannin, actuam inibindo especificamente vias como a MAPK/ERK e a PI3K/AKT, afectando diretamente o estado de fosforilação e a estabilidade da TTP-α. Estes produtos químicos bloqueiam cinases específicas nestas vias, levando a uma reação em cadeia que influencia as modificações pós-traducionais da proteína, predominantemente o seu estado de fosforilação, que por sua vez dita o seu tempo de vida funcional dentro da célula.
Os inibidores indirectos, por outro lado, manipulam uma maquinaria celular mais ampla para influenciar os níveis ou a função da TTP-α. Compostos como a Actinomicina D e a Cicloheximida perturbam a síntese de ARN e a síntese de proteínas, respetivamente. Ao inibir estes processos celulares gerais, provocam uma diminuição da concentração celular de TTP-α ou dos reguladores que a afectam. A quercetina, um inibidor de quinase multialvo, proporciona uma gama de inibição ainda mais ampla, afectando várias vias que, em última análise, se cruzam com a função ou a estabilidade da TTP-α. Estes inibidores, portanto, modulam o ambiente celular para criar condições menos favoráveis à ação ou estabilidade da TTP-α.
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