Trypsin-4 Ativadores

Os activadores comuns da tripsina-4 incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, a L-arginina CAS 74-79-3, o EGTA CAS 67-42-5, o 3-metil-1-butanol CAS 123-51-3 e a 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7.

Os activadores químicos da tripsina-4 estabelecem uma série de interacções para aumentar a atividade da enzima. A benzamidina, por exemplo, liga-se diretamente ao local ativo da tripsina-4, facilitando a sua função catalítica ao imitar a estrutura dos substratos proteicos naturais da enzima. Do mesmo modo, o cloridrato de éster etílico de Nα-benzoil-L-arginina interage com o local ativo da tripsina-4, estabilizando o estado de transição durante a clivagem do substrato, promovendo assim a atividade da enzima. Além disso, o ácido 4-(aminometil)benzoico compete pelo sítio ativo da tripsina-4, induzindo potencialmente uma mudança conformacional que favorece o estado ativo da enzima. O ácido etilenoglicol bis(2-aminoetil éter)-N,N,N',N'-tetraacético (EGTA) ativa indiretamente a tripsina-4 sequestrando iões de cálcio que, de outro modo, poderiam inibir a enzima, facilitando assim a sua função proteolítica.

Outras moléculas, como o fluoreto de fenilmetanosulfonilo, formam ligações covalentes com o resíduo de serina no local ativo da tripsina-4, induzindo assim uma conformação enzimática ativa. O álcool isoamílico pode aumentar a atividade da tripsina-4 alterando o ambiente lipídico das formas enzimáticas ligadas à membrana, melhorando o acesso do substrato ao sítio ativo. Num mecanismo diferente, a 1,10-fenantrolina quelata iões metálicos essenciais, libertando a inibição das proteínas reguladoras sobre a tripsina-4. O argatroban ativa a tripsina-4 ligando-se ao seu sítio ativo e mimetizando os substratos naturais da enzima, o que estabiliza a sua forma ativa. Por último, a leupeptina, em determinadas condições, pode alinhar o sítio ativo da tripsina-4 de forma a favorecer a clivagem do substrato, activando assim a enzima.