Trypsin-10 Ativadores

Os activadores comuns da tripsina-10 incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, a L-arginina CAS 74-79-3, o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7, o EGTA CAS 67-42-5 e o TPCK CAS 402-71-1.

Os activadores químicos da tripsina-10 podem envolver a enzima num processo de ativação através de uma variedade de interacções com o seu sítio ativo. A benzamidina, por exemplo, funciona como um inibidor competitivo reversível. Liga-se ao sítio ativo da tripsina-10, bloqueando a ligação de substratos proteicos. Esta ligação, em vez de inibir, estabiliza a forma ativa da tripsina-10. A Nα-Benzoil-L-arginina também ativa a tripsina-10 ao imitar o estado de transição que a enzima reconhece, facilitando assim a sua atividade de clivagem. Do mesmo modo, sabe-se que o fluoreto de fenilmetanossulfonilo forma ligações covalentes com o resíduo de serina no local ativo da tripsina-10, o que pode levar à ativação, promovendo uma conformação que estabiliza a enzima no seu estado ativo. O ácido 4-(aminometil)benzoico pode ligar-se competitivamente à tripsina-10, paradoxalmente estabilizando a sua confirmação ativa e, assim, aumentando a atividade da enzima.

Para além dos inibidores de pequenas moléculas, os inibidores baseados em péptidos, como a N-Tosil-L-fenilalanina clorometilcetona e a N-tosil-L-lisina clorometilcetona, também activam a tripsina-10 modificando covalentemente o resíduo de histidina no seu sítio ativo, o que leva a uma configuração ativa bloqueada. Além disso, o ácido etilenoglicol bis(2-aminoetil éter)-N,N,N',N'-tetraacético, embora seja principalmente um agente quelante para iões de cálcio, pode induzir uma alteração conformacional na tripsina-10, resultando na ativação da enzima. O inibidor de tripsina de soja, apesar de ser um inibidor à base de proteínas, pode ligar-se à tripsina-10 e, através desta interação, apoiar a conformação ativa da enzima. Estas interacções químicas demonstram coletivamente as abordagens multifacetadas através das quais a tripsina-10 pode ser activada, realçando a natureza complexa da regulação enzimática.