O TRABID, ou domínio de ligação ao TRAF, é uma enzima que pertence à família das enzimas deubiquitinantes (DUBs). A ubiquitinação, o processo de adição de moléculas de ubiquitina às proteínas, é uma modificação pós-traducional que pode ditar vários destinos para uma proteína, incluindo a sua degradação, localização ou atividade. As enzimas deubiquitinantes, como a TRABID, contrariam este processo removendo as moléculas de ubiquitina, desempenhando assim um papel crítico na manutenção da homeostase das proteínas celulares e na regulação das suas funções. A TRABID reconhece e cliva especificamente as cadeias de poliubiquitina ligadas a K63, que estão frequentemente associadas a vias de sinalização e não à degradação de proteínas. Esta seletividade sublinha o papel da TRABID no ajuste fino das cascatas de sinalização celular.
Os activadores da TRABID são um grupo de compostos químicos que aumentam a atividade da enzima TRABID. Ao aumentar a atividade da TRABID, estes activadores podem potencialmente influenciar o equilíbrio entre a ubiquitinação e a desubiquitinação na célula, em particular no que respeita às proteínas modificadas com cadeias de poliubiquitina ligadas a K63. Consequentemente, os processos celulares e as vias de sinalização regulados pela ubiquitinação ligada a K63 podem ser afectados pela presença e atividade destes activadores. Dado o papel fundamental da ubiquitinação na modulação da função e sinalização das proteínas, os activadores TRABID constituem uma ferramenta intrigante para estudar estas dinâmicas celulares. A sua capacidade de modular o estado de ubiquitinação das proteínas pode ajudar a elucidar os papéis matizados da ubiquitinação nos processos celulares e a forma como os desequilíbrios neste sistema podem afetar a saúde e a função celular.
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