Date published: 2025-9-12

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TEDDM1 Inibidores

Os inibidores comuns do TEDDM1 incluem, entre outros, a Staurosporina CAS 62996-74-1, a Bisindolilmaleimida I (GF 109203X) CAS 133052-90-1, o LY 294002 CAS 154447-36-6, o PD 98059 CAS 167869-21-8 e o SB 203580 CAS 152121-47-6.

Os inibidores químicos da TEDDM1 podem modular a atividade desta proteína através de vários mecanismos, visando diferentes vias de sinalização que são cruciais para a sua função. A esturosporina, um potente inibidor da cinase, pode levar a uma diminuição da atividade da TEDDM1 ao inibir os processos de fosforilação essenciais para a função da TEDDM1, uma vez que as proteínas cinases são responsáveis pela adição de grupos fosfato às proteínas, o que pode alterar a sua atividade e função. Do mesmo modo, a Bisindolilmaleimida I, que inibe seletivamente a proteína quinase C (PKC), pode diminuir a atividade da TEDDM1 ao interromper as vias de sinalização mediadas pela PKC, afectando potencialmente o estado de fosforilação da TEDDM1 ou das proteínas que interagem com ela.

Mais abaixo na cascata de sinalização, o LY294002 e a Wortmannin, ambos inibidores da fosfoinositídeo 3-quinases (PI3K), podem levar a uma redução da atividade da TEDDM1 ao impedir os eventos de sinalização a jusante iniciados pela PI3K, que podem ser necessários para o funcionamento adequado da TEDDM1. PD98059 e U0126, inibidores da proteína quinase quinase activada por mitogénio (MEK), podem reduzir a atividade da TEDDM1 através da inibição da via MAPK/ERK, que pode regular a atividade ou a expressão da TEDDM1. A inibição selectiva da p38 MAP quinase pelo SB203580 e a inibição da c-Jun N-terminal quinase (JNK) pelo SP600125 podem resultar na diminuição da atividade da TEDDM1 ao interferirem com as respectivas vias de sinalização, que podem estar envolvidas na regulação da TEDDM1. O PP2, um inibidor das tirosina quinases da família Src, pode diminuir a atividade da TEDDM1 ao interromper as cascatas de fosforilação mediadas pela Src quinase que poderiam controlar a função da TEDDM1.

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