Date published: 2025-10-30

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TCP-1 γ Ativadores

Os activadores comuns de TCP-1 γ incluem, entre outros, ATP CAS 56-65-5, cloreto de magnésio CAS 7786-30-3, sal trissódico de guanosina 5'-trifosfato CAS 36051-31-7, dimetilsulfóxido (DMSO) CAS 67-68-5 e cloreto de sódio CAS 7647-14-5.

Os activadores do TCP-1 γ (proteína 1 gama do complexo T) pertencem a uma classe química específica de pequenas moléculas conhecidas pela sua capacidade de modular a atividade do TCP-1 γ, uma proteína envolvida em processos celulares cruciais. Estes activadores são caracterizados pela sua estrutura química e mecanismo de ação únicos. A proteína TCP-1 γ, também designada por CCT3 (chaperonina contendo TCP1, subunidade 3), é uma subunidade do complexo anelar TCP-1, que faz parte da família de proteínas das chaperoninas. As chaperoninas desempenham um papel fundamental na dobragem das proteínas e no controlo da sua qualidade nas células, ajudando a dobrar corretamente os polipéptidos nascentes e facilitando a dobragem de proteínas mal dobradas.

Os activadores do TCP-1 γ são concebidos para interagir especificamente com o TCP-1 γ, levando a alterações na sua conformação ou atividade. Estes compostos químicos podem exercer os seus efeitos através de vários mecanismos, como a ligação ao TCP-1 γ em locais alostéricos ou a modulação das suas modificações pós-traducionais. A alteração da atividade do TCP-1 γ pode ter consequências de grande alcance no interior da célula, influenciando a dobragem e a estabilidade de proteínas clientes envolvidas em processos celulares, incluindo a divisão celular, a transdução de sinais e a organização do citoesqueleto. Ao visar o TCP-1 γ, estes activadores podem fornecer informações sobre os intrincados mecanismos reguladores que regem a homeostase das proteínas e a função celular, tornando-os ferramentas valiosas para a investigação em biologia molecular e biologia celular. Os cientistas estão a explorar ativamente os mecanismos precisos e as potenciais aplicações dos activadores do TCP-1 γ para compreender melhor a forma como podem ter impacto nos processos celulares e descobrir novos conhecimentos sobre a dobragem de proteínas e a regulação celular.

VEJA TAMBÉM

Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

ATP

56-65-5sc-507511
5 g
$17.00
(0)

O ATP é uma fonte primária de energia para muitos processos celulares, incluindo a dobragem de proteínas. No contexto do TCP-1 γ, o ATP fornece a energia necessária para alterações conformacionais no complexo de chaperonina, permitindo-lhe capturar, dobrar e libertar eficazmente substratos proteicos. A hidrólise do ATP conduz a abertura e o fecho da tampa da chaperonina, facilitando o encapsulamento e a dobragem do substrato.

Magnesium chloride

7786-30-3sc-255260C
sc-255260B
sc-255260
sc-255260A
10 g
25 g
100 g
500 g
$27.00
$34.00
$47.00
$123.00
2
(1)

Os iões de magnésio (Mg2+) são co-factores essenciais para a hidrólise do ATP. Estabilizam o estado de transição do ATP durante a hidrólise, assegurando uma transferência de energia eficiente dentro do complexo de chaperonina. A presença de MgCl2 aumenta a atividade catalítica do TCP-1 γ, apoiando as reacções de dobragem de proteínas impulsionadas pelo ATP.

Guanosine 5′-triphosphate trisodium salt

36051-31-7sc-215111
sc-215111A
10 mg
25 mg
$45.00
$70.00
(0)

O GTP pode ativar o TCP-1 γ de uma forma análoga à do ATP. Embora o GTP esteja mais frequentemente associado a processos como a tradução e a transdução de sinais, também pode apoiar a dobragem de proteínas mediada por chaperoninas, fornecendo energia e facilitando alterações conformacionais.

Dimethyl Sulfoxide (DMSO)

67-68-5sc-202581
sc-202581A
sc-202581B
100 ml
500 ml
4 L
$30.00
$115.00
$900.00
136
(6)

O DMSO pode afetar a atividade do TCP-1 γ alterando o ambiente solvente. Pode aumentar a solubilidade de substratos proteicos hidrofóbicos, tornando-os mais acessíveis para a dobragem assistida por chaperonina.

Sodium Chloride

7647-14-5sc-203274
sc-203274A
sc-203274B
sc-203274C
500 g
2 kg
5 kg
10 kg
$18.00
$23.00
$35.00
$65.00
15
(3)

O cloreto de sódio pode influenciar o TCP-1 γ modulando a força iónica da solução. As alterações na concentração de sal podem afetar a estabilidade da proteína e as interações no complexo de chaperonina, afectando indiretamente a sua atividade. no complexo de chaperonina.