Os activadores STYX funcionam através de uma variedade de mecanismos bioquímicos para aumentar a sua atividade funcional na célula. Os compostos que aumentam os níveis intracelulares de AMPc, como os que estimulam diretamente a adenilil ciclase ou impedem a degradação do AMPc, contribuem para a ativação da proteína quinase A (PKA). A PKA visa então resíduos específicos de proteínas na célula, que podem incluir o STYX, aumentando assim a sua atividade fosfatásica. Além disso, ao impedir a degradação do AMPc, estes compostos asseguram um estado de ativação sustentado da PKA, que pode ter um impacto prolongado no estado de ativação da STYX. Do mesmo modo, as catecolaminas sintéticas que imitam a ação dos agonistas dos receptores adrenérgicos conduzem a um aumento do AMPc e à subsequente ativação da PKA, potenciando ainda mais a ativação da STYX através de eventos de fosforilação. Além disso, a utilização de análogos do AMPc que são resistentes à degradação serve para manter níveis elevados de atividade da PKA e, por conseguinte, potencialmente, a ativação da STYX.
Outros activadores funcionam através da manipulação do estado de fosforilação das proteínas que podem interagir com a STYX ou regulá-la. Por exemplo, os compostos que activam a proteína quinase C (PKC) podem resultar na fosforilação de proteínas que activam diretamente a STYX ou modulam indiretamente a sua atividade. A introdução de ionóforos de cálcio eleva os níveis de cálcio intracelular, que, por sua vez, activam cinases dependentes do cálcio capazes de fosforilar a STYX. Além disso, os inibidores das proteínas fosfatases, como a PP1 e a PP2A, perturbam o equilíbrio da fosforilação na célula, conduzindo potencialmente a um ambiente hiperfosforilado que favorece a ativação da STYX. Além disso, os agentes que activam as proteínas cinases activadas pelo stress podem também contribuir para a fosforilação e subsequente ativação da STYX, ilustrando a diversidade de mecanismos através dos quais a STYX pode ser activada.
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