Os inibidores da SRPK2 pertencem a uma classe química específica de compostos que têm como alvo a enzima Serina-Arginina Proteína Quinase 2 (SRPK2). A SRPK2 é uma quinase crucial envolvida na regulação do splicing alternativo do pré-mRNA, um processo fundamental na expressão genética. Estes inibidores são concebidos para interagir com o local ativo da SRPK2, obstruindo a sua função catalítica. Ao fazê-lo, modulam a fosforilação de factores de splicing ricos em Serina/Arginina, que são intervenientes essenciais nos eventos de splicing alternativo.
A inibição da SRPK2 com estes compostos pode ter consequências significativas nos padrões de splicing alternativo, influenciando a geração de diferentes isoformas de mRNA a partir de um único gene. Esta intrincada regulação da expressão génica tem impacto em vários processos celulares, incluindo a proliferação celular, a diferenciação e as respostas a estímulos ambientais. Os inibidores da SRPK2 têm atraído a atenção dos investigadores como ferramentas valiosas para estudar os eventos de splicing e os seus efeitos a jusante no comportamento celular. Quimicamente, os inibidores da SRPK2 apresentam estruturas diversas, permitindo a exploração de relações estrutura-atividade para otimizar a sua potência e seletividade em relação à SRPK2. Os investigadores utilizam frequentemente várias metodologias sintéticas para produzir estes compostos, o que permite investigar os seus modos específicos de interação com a enzima-alvo. Além disso, o desenvolvimento de inibidores da SRPK2 pode oferecer potenciais conhecimentos sobre doenças alternativas relacionadas com o splicing e contribuir para uma compreensão mais abrangente dos complexos mecanismos reguladores subjacentes à expressão genética.
Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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SRPIN 340 | 218156-96-8 | sc-394310 | 10 mg | $222.00 | 1 | |
O SRPIN 340 actua como um inibidor seletivo da SRPK2, demonstrando uma capacidade única para interromper a fosforilação de proteínas ricas em serina/arginina. Ao ligar-se ao local ativo da enzima, induz alterações conformacionais específicas que impedem a atividade da cinase. Esta alteração afecta as vias de sinalização a jusante e a distribuição espacial dos factores de splicing, realçando o seu papel na afinação dos processos celulares. O perfil de interação distinto e as propriedades cinéticas do composto realçam ainda mais a sua influência nas modificações pós-traducionais. |