Sialyltransferase 7E Ativadores

Os activadores comuns da sialiltransferase 7E incluem, entre outros, esferas de cloreto de manganês(II) CAS 7773-01-5, D-Galactose CAS 59-23-4, cloreto de cálcio anidro CAS 10043-52-4, sal dissódico de UDP-N-acetil-D-galactosamina CAS 108320-87-2 e 5'-monofosfato de citidina CAS 63-37-6.

Os Activadores da Sialiltransferase 7E são uma seleção de compostos químicos que facilitam a atividade específica de sialilação da enzima em glicoconjugados. O CMP-Neu5Ac, como substrato dador direto, fornece o componente de ácido siálico que a Sialiltransferase 7E transfere para os substratos, reforçando diretamente a sua função de sialilação. O MnCl2, um cofator essencial, aumenta a atividade da enzima, apoiando a sua integridade estrutural e função catalítica. A galactose e o UDP-GalNAc são fundamentais nos processos de glicosilação a montante, assegurando que a Sialiltransferase 7E tem acesso a substratos adequadamente estruturados, aumentando assim a sua atividade. Do mesmo modo, o CaCl2 actua para estabilizar as estruturas das enzimas, incluindo a Sialiltransferase 7E, aumentando potencialmente a sua eficiência catalítica. O produto enzimático da Beta-1,3-N-Acetilgalactosaminiltransferase estabelece motivos glicânicos que a Sialiltransferase 7E pode modificar, expandindo indiretamente o seu âmbito funcional.

A paisagem bioquímica da Sialiltransferase 7E é ainda mais enriquecida por compostos como o CMP e o PAPS. A CMP é essencial para a síntese do complexo CMP-Neu5Ac, facilitando assim indiretamente as reacções de sialilação realizadas pela Sialiltransferase 7E. A PAPS está envolvida na sulfatação, que pode modificar a especificidade do substrato da enzima e, por sua vez, aumentar a sua atividade. A Glucosamina e o Ácido Glucurónico são substratos para a biossíntese de glicoproteínas e glicosaminoglicanos, respetivamente, que, depois de modificados, podem servir de substratos para a Sialiltransferase 7E, aumentando assim indiretamente a sua atividade. O NAD+ e o Acetil-CoA desempenham papéis fundamentais na biossíntese dos ácidos siálicos, os substratos da Sialiltransferase 7E, assegurando a capacidade de sialilação sustentada da enzima.