S100A7A Inibidores

Os inibidores comuns de S100A7A incluem, entre outros, o zinco CAS 7440-66-6, a clorexidina CAS 55-56-1, o cloreto de benzetónio CAS 121-54-0, o sal de prata de sulfadiazina CAS 22199-08-2 e o triclosan CAS 3380-34-5.

Os inibidores químicos da S100A7A podem empregar vários mecanismos para conseguir a inibição desta proteína. A piritiona de zinco, por exemplo, exerce a sua ação inibidora ligando-se à S100A7A, o que se prevê que obstrua a funcionalidade antimicrobiana inerente à proteína, interferindo com os seus locais de ligação a metais. Do mesmo modo, a clorexidina pode formar complexos com a S100A7A, impedindo assim a sua interação com alvos microbianos. Esta interação é atribuída à elevada afinidade da clorexidina para se ligar a proteínas. O Cloreto de Benzetónio também interage com a S100A7A através das suas propriedades de surfactante catiónico, que provavelmente lhe permitem ligar-se e inibir a função da proteína. A ação da Sulfadiazina de Prata caracteriza-se pela libertação de iões de prata, que são conhecidos por inibir proteínas como a S100A7A, ligando-se e alterando a sua estrutura, impedindo assim a sua atividade biológica.

Continuando com o tema da interação direta, o Triclosan pode ligar-se à S100A7A, levando potencialmente a uma alteração na estrutura e função da proteína, resultando em inibição. O miconazol, conhecido pela sua afinidade com várias proteínas, pode ligar-se diretamente à S100A7A, alterando assim a sua função. A capacidade quelante do clioquinol pode privar a S100A7A de iões metálicos essenciais para a sua função, inibindo eficazmente a sua atividade. A octenidina, pela sua capacidade de se ligar e modificar a conformação das proteínas, poderia interagir diretamente com a S100A7A e inibi-la. O lactato de etacridina pode igualmente inibir diretamente a S100A7A por intercalação ou interação que altera a sua atividade. A metenamina, em condições ácidas, liberta formaldeído que pode reagir com proteínas como a S100A7A, provocando ligações cruzadas e inibição. O timol e o eucaliptol, através das suas respectivas interacções com as regiões hidrofóbicas das proteínas, podem perturbar a função da S100A7A alterando o seu núcleo hidrofóbico, inibindo a atividade da proteína. Cada substância química, através da sua interação única com a proteína, contribui para a inibição colectiva da S100A7A.