Os activadores químicos da ribose-5-fosfato isomerase A (RPIA) desempenham um papel fundamental na função da enzima no âmbito da via das pentoses fosfato. A glicose, como fonte primária de ribose-5-fosfato através das suas vias metabólicas, serve como ativador fundamental, fornecendo a disponibilidade de substrato para a ação catalítica da RPIA. Do mesmo modo, a própria ribose-5-fosfato, por ser o substrato, aumenta diretamente a atividade da RPIA, assegurando um rendimento consistente na via das pentoses fosfato. Os iões de magnésio são fundamentais para a integridade estrutural e a capacidade catalítica da RPIA, actuando como cofactores essenciais que ajudam na ativação e função da enzima. Do mesmo modo, os iões de zinco também contribuem para a estabilização estrutural e a eficiência catalítica da RPIA, sublinhando a importância dos iões metálicos no processo de ativação enzimática.
O NADH e o NADPH contribuem para a ativação da RPIA modificando o estado redox da enzima, o que pode induzir alterações conformacionais favoráveis, optimizando assim a isomerização da ribose-5-fosfato em ribulose-5-fosfato. O ATP e o ADP são cruciais para facilitar a dinâmica conformacional da RPIA, com o ATP a fornecer a energia necessária para que a enzima sofra as alterações estruturais requeridas para a sua função e o ADP a ligar-se à RPIA para aumentar a sua eficiência catalítica. Os iões fosfato, ao actuarem como substratos ou cofactores, podem ainda provocar uma mudança conformacional na RPIA, aumentando a sua atividade. Além disso, a D-ribose e a D-ribulose podem influenciar a ativação da RPIA, aumentando a disponibilidade de substrato e possivelmente afectando a afinidade da enzima pela ribose-5-fosfato. Por último, a frutose-6-fosfato apoia indiretamente a ativação da RPIA, contribuindo para a reserva de ribose-5-fosfato, assegurando assim um fornecimento constante de substrato para a ação da enzima. Em conjunto, estes activadores químicos asseguram o funcionamento eficiente da RPIA nas vias bioquímicas essenciais que governa.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
A glicose ativa a RPIA ao servir de substrato para a atividade catalítica da enzima na via das pentoses fosfato, que converte a ribose-5-fosfato em ribulose-5-fosfato, uma reação que a RPIA catalisa. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
O NADH ativa a RPIA alterando o estado redox, o que pode ter um impacto na conformação estrutural da RPIA, permitindo-lhe catalisar a conversão da ribose-5-fosfato de forma mais eficiente. | ||||||
NADPH tetrasodium salt | 2646-71-1 | sc-202725 sc-202725A sc-202725B sc-202725C | 25 mg 50 mg 250 mg 1 g | $46.00 $82.00 $280.00 $754.00 | 11 | |
O NADPH pode aumentar a atividade da RPIA, fornecendo equivalentes redutores na via das pentoses fosfato, o que pode influenciar a conformação da enzima e promover a conversão da ribose-5-fosfato em ribulose-5-fosfato. | ||||||
ADP | 58-64-0 | sc-507362 | 5 g | $53.00 | ||
O ATP pode ativar a RPIA fornecendo a energia necessária para as alterações conformacionais que são necessárias para a função catalítica da enzima, facilitando o processo de conversão da ribose-5-fosfato em ribulose-5-fosfato. | ||||||
ATP | 56-65-5 | sc-507511 | 5 g | $17.00 | ||
O ADP ativa a RPIA ligando-se à enzima e induzindo potencialmente uma alteração conformacional que aumenta a eficiência catalítica da enzima na conversão da ribose-5-fosfato em ribulose-5-fosfato. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Os iões de zinco podem ativar a RPIA actuando como um cofator estrutural ou catalítico que estabiliza a conformação da enzima, aumentando assim a sua capacidade de catalisar a conversão de ribose-5-fosfato em ribulose-5-fosfato. | ||||||