Date published: 2026-1-15

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RNase Z1 Inibidores

Os inibidores comuns da RNase Z1 incluem, entre outros, a actinomicina D CAS 50-76-0, a ribavirina CAS 36791-04-5, o fluorouracilo CAS 51-21-8, a 1-β-D-rabinofuranosilcitosina CAS 147-94-4 e a 5-azacitidina CAS 320-67-2.

Os inibidores da RNase Z1 representam uma classe de compostos químicos concebidos para inibir a atividade da RNase Z1, uma enzima responsável pela clivagem endonucleolítica dos precursores do ARN de transferência (ARNt) nos seus terminais 3'. A RNase Z1, também conhecida como tRNase Z, pertence à família das proteínas relacionadas com a metalo-β-lactamase e desempenha um papel crucial na maturação e processamento do ARNt, assegurando a remoção adequada de nucleótidos extra para gerar moléculas de ARNt maduras com extremidades CCA funcionais. Ao regular esta enzima, os inibidores da RNase Z1 podem modular as etapas exactas do metabolismo do ARN, que são fundamentais para a estabilidade e função do ARN. O mecanismo de inibição envolve normalmente a interferência com o local ativo da enzima ou a coordenação dos iões metálicos catalíticos necessários para a sua atividade, envolvendo frequentemente iões de zinco no núcleo catalítico da enzima. Estes inibidores são valiosos para o estudo das vias enzimáticas envolvidas no processamento do ARN, oferecendo conhecimentos sobre os aspectos estruturais e funcionais da RNase Z1 e enzimas relacionadas. A capacidade de inibir seletivamente a RNase Z1 facilitou a elucidação de vários processos bioquímicos dependentes da maturação do ARNt, proporcionando uma compreensão mais profunda das redes de processamento de ARN em sistemas procarióticos e eucarióticos. Além disso, a investigação dos inibidores da RNase Z1 oferece informações significativas sobre a dinâmica estrutural das metaloenzimas e contribui para o estudo mais amplo da atividade das ribonuclease em diferentes contextos biológicos. Estas ferramentas químicas são essenciais para dissecar ainda mais o papel da RNase Z1 na homeostase celular, no metabolismo do ARN e na cinética enzimática, abrindo caminho para o desenvolvimento de novos ensaios bioquímicos e modelos experimentais centrados na biologia do ARN.

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