Date published: 2025-12-21

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R3HCC1 Inibidores

Os inibidores comuns do R3HCC1 incluem, entre outros, a triptolida CAS 38748-32-2, a actinomicina D CAS 50-76-0, a α-manitina CAS 23109-05-9, a DRB CAS 53-85-0 e a cordicepina CAS 73-03-0.

Os inibidores da R3HCC1 representam uma classe de compostos químicos que visam e modulam a atividade da proteína 1 (R3HCC1) que contém o domínio R3H. O domínio R3H é conhecido pelo seu potencial papel na ligação de ácidos nucleicos de cadeia simples, incluindo ADN ou ARN, através de um motivo conservado que tem o nome da sua arginina (R), histidina (H) e um terceiro resíduo hidrofóbico (R3H). Pensa-se que a R3HCC1 participa em vários processos celulares relacionados com o metabolismo dos ácidos nucleicos, as interações proteicas e as vias de sinalização celular. Os inibidores dirigidos a esta proteína visam frequentemente influenciar as suas interações com outros parceiros moleculares ou perturbar a sua ligação protéica aos ácidos nucleicos. A conceção destes inibidores pode implicar a compreensão da relação estrutura-função do domínio R3H e da região coiled-coil para identificar sítios activos específicos ou resíduos-chave cruciais para a sua atividade e interações. As estruturas químicas dos inibidores da R3HCC1 podem variar muito, dependendo das afinidades de ligação protéica e dos requisitos conformacionais específicos necessários para inibir eficazmente a função da proteína. Estes compostos incluem frequentemente motivos que lhes permitem interagir com as regiões hidrofóbicas ou as superfícies electrostáticas do domínio R3H ou das suas regiões associadas. A modulação da R3HCC1 pode levar a efeitos subsequentes nas vias em que está envolvida, incluindo o processamento de ácidos nucleicos ou outras funções celulares mediadas pelas interações da R3HCC1. A diversidade das estruturas químicas destes inibidores permite aos investigadores explorar uma vasta gama de selectividades e propriedades de ligação, exigindo frequentemente uma exploração aprofundada das relações estrutura-atividade (SAR) para otimizar a potência, a especificidade e a biodisponibilidade. Entre esses inibidores, a compreensão dos mecanismos de ligação e das caraterísticas químicas é crucial para expandir o conhecimento do papel biológico do R3HCC1 e da forma como a sua atividade pode ser controlada com precisão a nível molecular.

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