A Profilin-1 é uma proteína de ligação à actina que desempenha um papel crucial na regulação da polimerização da actina, um processo fundamental para a motilidade, divisão e sinalização celulares. Ao ligar-se à actina monomérica (G-actina), a Profilin-1 actua como um regulador crítico da dinâmica da actina, controlando o conjunto de actina disponível para polimerização em actina filamentosa (F-actina). Esta interação é essencial para a organização espacial e temporal do citoesqueleto de actina, com impacto numa vasta gama de processos celulares, incluindo a forma, a adesão e a migração das células. A Profilin-1 também interage com fosfoinositídeos e proteínas que contêm trechos de poli-L-prolina, que medeiam sua participação em várias vias de sinalização e sua localização dentro da célula. Através destas interações, a Profilin-1 está implicada na regulação do tráfico de membranas, na transdução de sinais e na resposta das células a estímulos extracelulares. O papel multifacetado da Profilina-1 sublinha a sua importância na manutenção da homeostase celular e o seu envolvimento na fisiopatologia das doenças quando desregulada.
A inibição da atividade ou da expressão da Profilina-1 pode ter um impacto significativo nas funções celulares, perturbando a dinâmica da actina e os processos celulares associados. Mecanisticamente, a inibição pode ocorrer através de várias vias, incluindo o sequestro da Profilin-1 longe dos monómeros de actina, a interferência com a sua capacidade de se ligar à actina ou a alteração das suas interações com lípidos da membrana e outros parceiros de ligação. Além disso, as modificações pós-traducionais da Profilin-1, como a fosforilação, podem modular a sua atividade e interações com a actina e outras proteínas, influenciando a dinâmica global da polimerização da actina. A regulação precisa da Profilin-1 é fundamental para a sua função na remodelação da actina e, por isso, a sua inibição pode levar a alterações na morfologia celular, a uma motilidade prejudicada e a vias de sinalização deficientes. Este facto sublinha a complexidade da inibição da Profilina-1, dado o seu papel central na dinâmica do citoesqueleto de actina e os efeitos abrangentes na fisiologia celular. A compreensão dos mecanismos através dos quais a Profilina-1 pode ser inibida oferece informações sobre a regulação do citoesqueleto de actina e a capacidade de influenciar o comportamento celular em vários contextos.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
A citocalasina D é um composto natural que actua como um potente inibidor da polimerização da actina, ligando-se aos complexos profilina-actina. Perturba a montagem dos filamentos de actina e é frequentemente utilizado em investigação para estudar o citoesqueleto. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
A latrunculina A é outro produto natural que inibe a polimerização da actina através do sequestro de complexos profilina-actina. Tem sido amplamente utilizado na investigação para estudar a dinâmica da actina e a motilidade celular. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
O SMIFH2 é um inibidor de pequenas moléculas que interrompe a ligação da profilina-1 aos monómeros de actina, inibindo assim a polimerização da actina. Tem sido utilizado em estudos para investigar o papel da profilina-1 nos processos celulares. |