Olfr77 Inibidores

Os inibidores comuns do Olfr77 incluem, entre outros, o Aldeído Cinâmico CAS 104-55-2, o Eugenol CAS 97-53-0, o (±)-Citronelal CAS 106-23-0, o (±)-Mentol CAS 89-78-1 e o Zinco CAS 7440-66-6.

Os inibidores químicos do Olfr77 incluem uma variedade de compostos que se podem ligar à proteína de diferentes formas, levando a uma diminuição da sua atividade. O benzaldeído e o cinamaldeído são capazes de se ligar competitivamente ao Olfr77, o que significa que podem ocupar o local de ligação do ligando da proteína, impedindo que os activadores naturais iniciem uma resposta. Esta ligação competitiva garante que, mesmo quando os ligandos naturais estão presentes, não são capazes de despoletar a resposta típica mediada pelo Olfr77. Do mesmo modo, o eugenol e o citronelal funcionam como inibidores competitivos, ligando-se diretamente ao sítio ativo do Olfr77, que é a região da proteína normalmente reservada aos ligandos endógenos. Ao fazê-lo, estes químicos bloqueiam efetivamente a ligação dos ligandos naturais, inibindo assim a função da proteína.

Outros compostos, como o antranilato de metilo e o alfa-terpineol, inibem o Olfr77 ligando-se à proteína e estabilizando-a numa conformação inativa ou competindo com os activadores naturais, respetivamente. O tiolano e o mentol funcionam como inibidores alostéricos, o que significa que se ligam a um local no Olfr77 que é diferente do local ativo. Esta ligação alostérica induz uma alteração na conformação da proteína, o que, por sua vez, leva a uma menor capacidade da proteína para ser activada pelos seus ligandos. Além disso, o gluconato de zinco e o sulfato de cobre interagem com os locais de ligação de iões metálicos no Olfr77 que são cruciais para manter a estrutura e a função da proteína e, ao fazê-lo, inibem a ativação da proteína. A capsaicina e o isotiocianato de alilo também inibem o Olfr77 ligando-se ao domínio de ligação do ligando, com a capsaicina a atuar como um inibidor competitivo e o isotiocianato de alilo a formar uma ligação covalente que conduz a uma inibição irreversível, impedindo qualquer ativação a jusante que seria tipicamente mediada pelo evento de ligação do ligando.