Os activadores da miosina IIIa são compostos que podem influenciar o MYO3A indiretamente através de diferentes vias bioquímicas e celulares. Por exemplo, o PIP2 é fundamental na modulação das proteínas de ligação à actina, podendo assim influenciar a atividade do MYO3A ao alterar a sua interação com o citoesqueleto de actina. Do mesmo modo, as proteínas moduladas pelo cálcio, como a calmodulina, podem ligar-se ao MYO3A e induzir alterações conformacionais que podem ativar a proteína motora. Além disso, a modulação dos sistemas de segundos mensageiros, como o AMPc, através de activadores da adenilato ciclase, como a forskolina, ou análogos do AMPc, como o 8-Bromo AMPc, pode ativar a PKA que, por sua vez, pode fosforilar e, assim, regular a atividade do MYO3A.
A manipulação dos estados de fosforilação através de inibidores das proteínas fosfatases, como o ácido ocadaico, ou através da inibição da GSK-3 pelo cloreto de lítio, demonstra como a alteração do equilíbrio da fosforilação das proteínas pode afetar indiretamente a atividade da MYO3A. Compostos como o PMA e a bisindolilmaleimida I destacam o papel da PKC na fosforilação das cadeias leves da miosina, um processo que é crítico para a interação da MYO3A com a actina. O envolvimento das vias da tirosina quinase é evidente com a utilização da genisteína e do ortovanadato de sódio, que modulam o estado de fosforilação de proteínas indiretamente associadas à função da MYO3A. Por último, iões essenciais como o manganês são necessários para a atividade das enzimas que produzem moléculas de sinalização que influenciam a fosforilação e a atividade motora do MYO3A.
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