MMP Inibidores

A funalenona actua como um modulador da metaloproteinase matricial (MMP) ao envolver-se em interações não covalentes específicas com o local ativo da enzima, levando a uma alteração da afinidade do substrato. A sua estrutura cíclica única permite uma maior flexibilidade molecular, que pode influenciar a dinâmica conformacional da enzima. A funalenona também demonstra uma cinética de reação distinta, exibindo uma inibição competitiva e não competitiva, modulando assim a atividade da MMP através de mecanismos de feedback intrincados.

O ácido hidroxâmico 4-Aminobenzoil-Gly-Pro-D-Leu-D-Ala funciona como um modulador da metaloproteinase da matriz (MMP), formando ligações de hidrogénio estáveis com resíduos-chave no local ativo da enzima. A sua porção de ácido hidroxâmico facilita a quelação do ião de zinco catalítico, interrompendo eficazmente a atividade enzimática. A espinha dorsal peptídica única do composto contribui para a sua seletividade, permitindo interações personalizadas que influenciam a regulação da MMP e a dinâmica do processamento do substrato.

O cloreto de queracianina actua como um modulador da metaloproteinase da matriz (MMP) através da sua capacidade de interagir com o sítio ativo da enzima por interações electrostáticas e hidrofóbicas. A presença do seu grupo cloreto aumenta a sua reatividade, promovendo a ligação específica a iões metálicos no sítio catalítico. As caraterísticas estruturais únicas deste composto permitem-lhe influenciar a dinâmica conformacional das MMPs, alterando assim a sua especificidade de substrato e eficiência enzimática.