Os inibidores da MMP-9 pertencem a uma classe de compostos químicos que apresentam uma capacidade distinta de modular a atividade da Matrix Metalloproteinase-9, uma enzima com um papel fundamental na degradação dos componentes da matriz extracelular. Estes inibidores são concebidos para visar especificamente e ligar-se ao local ativo da MMP-9, impedindo assim a sua atividade proteolítica. A MMP-9, também conhecida como gelatinase B, faz parte de uma grande família de endopeptidases dependentes de zinco que desempenham um papel significativo na remodelação dos tecidos, na cicatrização de feridas e na migração celular. A regulação precisa da atividade da MMP-9 é crucial para manter a integridade e a homeostasia dos tecidos.
Estruturalmente, os inibidores da MMP-9 são compostos meticulosamente concebidos que possuem uma elevada afinidade para o local ativo da enzima MMP-9. Estes inibidores possuem normalmente motivos de ligação específicos que facilitam a interação com o ião de zinco catalítico da enzima, impedindo assim a sua capacidade de clivar substratos como o colagénio, a gelatina e a elastina.
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