Os inibidores da MMP-2 pertencem a uma classe de compostos químicos que têm atraído uma atenção significativa devido à sua capacidade de modular determinados processos biológicos. Especificamente, estes inibidores têm como alvo a Matrix Metalloproteinase-2 (MMP-2), uma enzima que desempenha um papel crucial na degradação dos componentes da matriz extracelular. A MMP-2, classificada como uma endopeptidase dependente do zinco, é conhecida por participar na remodelação dos tecidos, na migração celular e noutras actividades celulares que envolvem alterações no microambiente extracelular. Os inibidores concebidos para interagir com a MMP-2 apresentam normalmente um motivo estrutural distinto, que é essencial para a sua ligação selectiva ao local ativo da enzima. Esta interação de ligação pode inibir eficazmente a atividade proteolítica da MMP-2, impedindo a sua participação na degradação das proteínas da matriz extracelular.
Estruturalmente, os inibidores da MMP-2 possuem frequentemente uma combinação de grupos funcionais que contribuem para a sua interação com o local ativo da enzima MMP-2. Estes grupos funcionais são cuidadosamente concebidos para facilitar ligações de hidrogénio específicas, interações electrostáticas e interações hidrofóbicas, assegurando um processo de ligação estável e seletivo. A ligação dos inibidores da MMP-2 ao local ativo da enzima interfere com a capacidade da enzima para clivar os componentes da matriz extracelular, que são essenciais para manter a integridade e o suporte estrutural dos tecidos. Esta classe de inibidores tem atraído a atenção dos investigadores não só devido às suas implicações na regulação de determinados processos celulares, mas também devido à sua importância para a compreensão dos intrincados mecanismos moleculares que regem a dinâmica da matriz extracelular. Como tal, os inibidores da MMP-2 servem como ferramentas valiosas para elucidar o papel da MMP-2 em vários contextos fisiológicos e patológicos, fornecendo informações sobre o comportamento celular e caminhos para investigação futura.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
cis-ACCP | 777075-44-2 | sc-205252 sc-205252A | 1 mg 5 mg | $44.00 $198.00 | ||
O Cis-ACCP funciona como um potente inibidor da MMP-2, distinguindo-se pela sua capacidade de formar complexos estáveis com a enzima. A estereoquímica única do composto aumenta a sua interação com o domínio catalítico da enzima, promovendo alterações conformacionais que impedem o acesso ao substrato. O seu perfil cinético sugere um mecanismo de inibição não competitivo, em que o cis-ACCP modula a atividade da enzima sem competir diretamente pelo substrato, afectando assim a dinâmica da matriz extracelular. | ||||||
ARP 101 | 849773-64-4 | sc-203824 | 5 mg | $265.00 | 2 | |
O ARP 101 (CAS 849773-64-4) actua como um inibidor da MMP-2, uma enzima importante envolvida nos processos celulares. Modula a atividade da MMP-2, com impacto em funções celulares específicas. | ||||||
MMP-2 Inhibitor II | 869577-51-5 | sc-354092 | 5 mg | $240.00 | ||
O MMP-2 Inhibitor II apresenta uma capacidade notável de se ligar seletivamente ao local ativo da MMP-2, levando a uma alteração significativa na conformação da enzima. As caraterísticas estruturais únicas deste composto facilitam fortes ligações de hidrogénio e interações hidrofóbicas, interrompendo eficazmente a função catalítica da enzima. A sua cinética de reação indica um padrão de inibição reversível, permitindo a regulação dinâmica da atividade da MMP-2, que é crucial em vários processos biológicos. | ||||||
Pyridoxatin | 135529-30-5 | sc-391043 | 1 mg | $163.00 | ||
A piridoxatina (CAS 135529-30-5) actua como um inibidor da MMP-2, uma enzima essencial envolvida nos processos celulares. Modula a atividade da MMP-2, com impacto em funções celulares específicas. | ||||||
Prinomastat | 192329-42-3 | sc-507449 | 5 mg | $190.00 | ||
O prinomastat é um inibidor sintético da MMP-2 que actua ligando-se ao local ativo da enzima. Esta ligação impede a MMP-2 de degradar os componentes da matriz extracelular, o que o torna um candidato potencial para intervenções que visam a remodelação da matriz em doenças como o cancro. | ||||||
MMP-2/MMP-3 Inhibitor II | sc-311428 | 2 mg | $225.00 | |||
O Inibidor II de MMP-2/MMP-3 demonstra um mecanismo de ação distinto ao visar o local de reconhecimento do substrato da MMP-2, resultando num impacto profundo na atividade enzimática. A arquitetura molecular específica do composto promove um impedimento estérico eficaz, impedindo o acesso ao substrato. Além disso, a sua afinidade com iões metálicos no local ativo da enzima altera o ambiente eletrostático da enzima, influenciando as taxas de reação e a estabilidade. Este perfil de interação diferenciado sublinha o seu papel na modulação das vias proteolíticas. | ||||||
Zinc methacrylate | 13189-00-9 | sc-224457 | 250 g | $47.00 | ||
O metacrilato de zinco apresenta uma reatividade única através da sua capacidade de formar complexos de coordenação com iões metálicos, reforçando o seu papel nos processos catalíticos. O seu comportamento de polimerização distinto é influenciado pela presença do grupo metacrilato, que facilita a reticulação rápida e altera as propriedades físicas dos materiais resultantes. O equilíbrio hidrofílico e hidrofóbico do composto permite interações personalizadas em vários ambientes, com impacto no seu comportamento cinético em reacções de polimerização. | ||||||
Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | $165.00 $214.00 $396.00 $617.00 $4804.00 | 19 | |
O marimastato é um inibidor da metaloproteinase da matriz (MMP) de largo espetro que se liga ao local ativo da MMP-2, impedindo a sua atividade enzimática. Esta inibição da atividade da MMP-2 reduz a degradação dos componentes da matriz extracelular, retardando potencialmente a invasão tumoral e as metástases. | ||||||
Batimastat | 130370-60-4 | sc-203833 sc-203833A | 1 mg 10 mg | $175.00 $370.00 | 24 | |
O batimastato é um potente inibidor da metaloproteinase-2 da matriz (MMP-2), caracterizado pela sua capacidade de se ligar seletivamente ao local ativo da enzima, interrompendo a sua função catalítica. Esta interação altera a dinâmica conformacional da enzima, conduzindo a uma diminuição das taxas de renovação do substrato. A estrutura única do composto permite ligações de hidrogénio específicas e interações hidrofóbicas, influenciando a sua afinidade de ligação e seletividade para a MMP-2 em relação a outras metaloproteinases. | ||||||