As metaloproteinases da matriz (MMPs) são uma família de endopeptidases dependentes de zinco envolvidas na decomposição dos componentes da matriz extracelular (ECM), desempenhando um papel crucial em vários processos fisiológicos e patológicos, incluindo a remodelação dos tecidos, a inflamação e a metástase tumoral. A MMP-10, especificamente, é conhecida por degradar vários componentes da ECM e tem sido implicada em processos como a cicatrização de feridas e a progressão do cancro. Os inibidores da MMP-10 são, por conseguinte, de grande interesse para o controlo destes processos. Os inibidores da MMP-10 funcionam normalmente visando o ião zinco no local ativo da enzima, essencial para a sua atividade proteolítica. Esta abordagem é comum entre os inibidores das MMP devido ao facto de estas enzimas dependerem do zinco para a sua função catalítica.
Os inibidores listados variam em termos de especificidade e mecanismo. Inibidores de largo espetro como o Marimastat e o Ilomastat quelam o ião zinco nas MMPs, inibindo assim vários membros da família das MMPs, incluindo a MMP-10. Os inibidores mais selectivos, como o Prinomastat e o UK-356618, oferecem uma inibição específica da MMP-10. Antibióticos como a doxiciclina e a minociclina, embora utilizados principalmente pelas suas propriedades antimicrobianas, também apresentam atividade inibidora da MMP-10, o que demonstra a funcionalidade diversificada destes compostos.
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