Os inibidores da metaloproteinase-1 da matriz (MMP-1) constituem uma classe química especializada, estrategicamente concebida para visar e impedir a atividade catalítica da MMP-1, uma enzima fundamental no intrincado processo de degradação da matriz extracelular (ECM). A matriz extracelular, uma rede complexa de proteínas e hidratos de carbono, serve de suporte estrutural para os tecidos. Entre as suas funções multifacetadas, a MEC participa ativamente em fenómenos fisiológicos, como a remodelação dos tecidos, a cicatrização de feridas e as respostas imunitárias.
Os inibidores da MMP-1 são meticulosamente concebidos para se ligarem ao local ativo da MMP-1, obstruindo a sua função catalítica. Este objetivo de precisão visa travar a degradação enzimática dos componentes da MEC catalisada pela MMP-1. Como consequência, estes inibidores prometem modular o equilíbrio dinâmico das moléculas da matriz extracelular, exercendo assim influência sobre aspectos críticos da integridade dos tecidos e da dinâmica celular. A investigação dos inibidores da MMP-1 representa um objetivo académico que visa aprofundar a nossa compreensão da intrincada interação entre as metaloproteinases da matriz e a homeostasia dos tecidos. Os conhecimentos obtidos com esta investigação têm a capacidade de revelar novas estratégias para manipular a renovação da matriz extracelular, oferecendo vias para explorar a regulação diferenciada dos processos biológicos em diversas condições fisiológicas e patológicas. A exploração em curso dos inibidores da MMP-1 é um testemunho da busca incessante de conhecimentos para desvendar as complexidades da dinâmica da matriz extracelular e as suas implicações para o comportamento celular e a função dos tecidos.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS | 
|---|---|---|---|---|---|---|
| 4-Aminobenzoyl-Gly-Pro-D-Leu-D-Ala hydroxamic acid | 124168-73-6 | sc-214226 | 5 mg | $275.00 | 1 | |
| Este composto sintético à base de hidroxamato foi criado para inibir a MMP-1. O seu grupo ácido hidroxâmico quelata o ião zinco essencial para a catálise da MMP. Esta interação ocorre no local ativo da enzima, impedindo a clivagem do colagénio e a degradação da matriz extracelular, preservando, em última análise, a estrutura do tecido. | ||||||
| MMP-2 Inhibitor II | 869577-51-5 | sc-354092 | 5 mg | $240.00 | ||
| O inibidor II da MMP-2 demonstra uma especificidade notável para a MMP-1 através das suas interações hidrofóbicas únicas com a bolsa de ligação ao substrato da enzima. A estrutura rígida do composto aumenta a sua eficiência de ligação, promovendo a formação de um complexo estável. Além disso, o seu perfil cinético revela um padrão de inibição dependente do tempo, sugerindo um mecanismo de início lento que altera a conformação da enzima, influenciando assim as vias de sinalização a jusante. O comportamento molecular distinto deste inibidor sublinha o seu papel na modulação da atividade proteolítica. | ||||||
| Doxycycline-d6 | 564-25-0 unlabeled | sc-218274 | 1 mg | $16500.00 | ||
| O mecanismo pelo qual a doxiciclina-d6 inibe a MMP-1 é provavelmente semelhante ao mecanismo de outros antibióticos de tetraciclina. Sabe-se que as tetraciclinas se ligam ao ião zinco presente no local ativo das MMPs, incluindo a MMP-1. | ||||||
| Keracyanin chloride | 18719-76-1 | sc-228384 | 1 mg | $40.00 | 1 | |
| O mecanismo exato do modo como o cloreto de queracianina inibe a MMP-1 pode não estar totalmente elucidado, mas é provável que envolva interações com o local ativo da enzima ou regiões reguladoras. À semelhança de outros inibidores da MMP, o cloreto de queracianina pode ligar-se ao ião zinco presente no local catalítico da MMP-1, interferindo com a sua capacidade de clivar o colagénio e degradar a matriz extracelular. | ||||||
| Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | $165.00 $214.00 $396.00 $617.00 $4804.00 | 19 | |
| O marimastato apresenta uma afinidade selectiva para a MMP-1, caracterizada pela sua capacidade de perturbar a atividade catalítica da enzima através de uma inibição competitiva. A sua conformação estrutural permite um impedimento estérico eficaz, impedindo o acesso ao substrato. A interação do composto com a enzima envolve ligações de hidrogénio e contactos hidrofóbicos fundamentais, que estabilizam o complexo inibidor-enzima. Esta interação dinâmica altera a geometria do sítio ativo da enzima, afectando a sua função proteolítica global. | ||||||