LMBRD2 Inibidores

Os inibidores comuns do LMBRD2 incluem, entre outros, a rapamicina CAS 53123-88-9, a tricostatina A CAS 58880-19-6, o LY 294002 CAS 154447-36-6, o SB 431542 CAS 301836-41-9 e a bafilomicina A1 CAS 88899-55-2.

Os inibidores do LMBRD2 funcionam através de uma variedade de mecanismos bioquímicos para conseguir uma redução da sua atividade. Ao visar a via de sinalização mTOR, uma classe de inibidores regula eficazmente os sinais de proliferação celular, o que tem um efeito de arrastamento no estado funcional do LMBRD2; estes inibidores são particularmente eficazes porque interferem nas condições de crescimento celular em que o LMBRD2 está ativo. Entretanto, os inibidores que interferem com o eixo PI3/AKT/mTOR servem para amortecer as pistas de sobrevivência e crescimento no interior da célula, reduzindo indiretamente a atividade do LMBRD2 ao alterarem o contexto celular em que este funciona. Além disso, os compostos que afectam o processo de acidificação lisossomal modulam indiretamente o LMBRD2 ao comprometerem a função lisossomal, que é um compartimento celular associado à atividade do LMBRD2.

Outros inibidores exercem os seus efeitos através da modulação de diferentes vias de sinalização intracelular que, embora não visem diretamente o LMBRD2, resultam em estados celulares alterados que levam a uma diminuição da sua atividade. Os inibidores da histona desacetilase, por exemplo, alteram os perfis de expressão dos genes nas mesmas vias que o LMBRD2, reduzindo potencialmente a sua atividade. Do mesmo modo, os inibidores da via MAPK/ERK e do recetor TGF-β podem levar a alterações na expressão dos genes e na diferenciação celular, respetivamente, alterando a paisagem funcional em que o LMBRD2 opera. Os inibidores da atividade da quinase, como os que têm como alvo a proteína quinase C ou a JNK, modificam eventos críticos de sinalização intracelular que podem afetar indiretamente a função do LMBRD2, alterando processos celulares como a migração, a resposta ao stress e a apoptose, reduzindo assim a atividade da proteína.