L-Lactate Dehydrogenase Inibidores

Os inibidores comuns da L-Lactato Desidrogenase incluem, entre outros, o Gossipol CAS 303-45-7, o Fluoreto de Sódio CAS 7681-49-4 e a Galoflavina CAS 568-80-9.

A L-Lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima fundamental que catalisa a interconversão entre piruvato e L-lactato na presença da coenzima NAD+. O seu papel na fase final da glicólise anaeróbia chamou a atenção para a sua funcionalidade em numerosas vias metabólicas e para a sua ampla distribuição em muitos tecidos dos organismos. Devido à sua importância no metabolismo celular, a modulação da atividade da LDH através de inibidores específicos pode oferecer conhecimentos sobre os papéis funcionais da enzima, potenciais locais de interação e comportamento dinâmico em vários contextos celulares.

Os inibidores da L-lactato desidrogenase funcionam principalmente atenuando a sua atividade enzimática, e muitas vezes exibem semelhanças estruturais com os substratos ou produtos naturais da enzima. Muitos inibidores, como o oxamato, actuam como inibidores competitivos, espelhando a estrutura do piruvato e disputando o local ativo da enzima. Estes inibidores reduzem essencialmente a atividade da LDH, impedindo o acesso do substrato ao sítio ativo. Outros, como o fluoreto de sódio (NaF), funcionam alostericamente, modificando a conformação da enzima de forma a reduzir a sua atividade sem competir diretamente pelo local ativo. Há ainda os inibidores, como o iodoacetato de sódio, que se ligam covalentemente a certos resíduos de aminoácidos da LDH, modificando a estrutura da enzima e, consequentemente, interrompendo a sua atividade. O conjunto diversificado de compostos inibidores disponíveis fornece ferramentas valiosas para estudar o comportamento da LDH em várias condições, a sua interação com outros componentes celulares e a sua importância global nas vias metabólicas.