A L-Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima essencial no processo metabólico, particularmente na conversão anaeróbica do lactato em piruvato e vice-versa. Esta enzima é ubíqua nos tecidos do corpo, com concentrações significativas encontradas no coração, fígado, rins e músculos esqueléticos. O seu papel principal é facilitar o passo final da glicólise e permitir o ciclo de Cori, que é o processo de transporte do lactato do músculo para o fígado, onde é convertido novamente em glucose. A LDH existe em vários isozimas, cada um com distribuições e funções específicas nos tecidos, reflectindo a especialização metabólica de diferentes células e órgãos. A expressão e a atividade da LDH são sensíveis ao ambiente celular e podem ser alteradas em resposta a mudanças na procura metabólica ou em condições de stress.
Vários compostos químicos podem induzir a expressão da LDH, servindo como activadores em vários cenários metabólicos. Por exemplo, compostos que simulam condições hipóxicas, como o Cloreto de Cobalto, podem aumentar a expressão da LDH como parte da resposta adaptativa da célula para manter a produção anaeróbica de ATP. Da mesma forma, as substâncias que alteram o estado redox da célula, como o peróxido de hidrogénio, podem desencadear uma resposta antioxidante que inclui a estimulação da expressão da LDH para lidar com o aumento da produção de lactato. Além disso, os moduladores metabólicos, como a metformina e a fenformina, podem levar a uma elevação dos níveis de LDH para se ajustarem às mudanças na produção hepática de glucose e na dinâmica energética. Observou-se que os compostos naturais, incluindo o galato de epigalocatequina (EGCG) encontrado no chá verde, provocam uma mudança metabólica que exige um aumento da expressão da LDH. Estas alterações na expressão da LDH reflectem a capacidade intrínseca da célula de adaptar a sua maquinaria metabólica a estímulos externos e internos, assegurando uma utilização eficiente da energia e a homeostase metabólica.
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