Os inibidores da KCTD3 são uma classe de compostos químicos que visam especificamente e inibem a atividade da proteína 3 que contém o domínio de tetramerização do canal de potássio (KCTD3). A KCTD3 é um membro da família mais alargada da proteína KCTD, que se caracteriza pela presença de um domínio conservado BTB/POZ (Broad-complex, Tramtrack, and Bric-à-brac/Pox virus and Zinc finger). Este domínio é conhecido por mediar interações proteína-proteína, conduzindo frequentemente à formação de complexos multiproteicos. O KCTD3, tal como outros membros da família KCTD, está envolvido em vários processos celulares, incluindo a transdução de sinais, a ubiquitinação e a regulação dos canais iónicos. Os inibidores da KCTD3 funcionam normalmente através da ligação protéica e da perturbação das suas interações com outros componentes celulares, modulando assim o seu papel nestes processos. O desenvolvimento e a caraterização dos inibidores da KCTD3 envolvem frequentemente estudos pormenorizados da estrutura da proteína e a identificação dos locais activos onde estes inibidores se podem ligar eficazmente. Técnicas avançadas, como a cristalografia de raios X, a espetroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) e o docking molecular são normalmente utilizadas para elucidar os mecanismos de ligação destes inibidores a nível atómico. Além disso, os efeitos da inibição da KCTD3 são normalmente explorados através de vários modelos in vitro e in vivo, onde as alterações nas vias de sinalização celular, os processos de degradação das proteínas e a atividade dos canais iónicos são cuidadosamente monitorizados. A compreensão das interações moleculares específicas entre a KCTD3 e os seus inibidores fornece informações valiosas sobre o papel mais amplo das proteínas KCTD na fisiologia celular, especialmente no que diz respeito à forma como influenciam processos-chave como a ubiquitinação de proteínas e o transporte de iões. Entre esses estudos, contribui-se para o campo mais vasto da investigação bioquímica, onde a identificação e caraterização de tais inibidores é crucial para mapear as complexas redes de interações proteicas no interior da célula.
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