Os inibidores químicos da hemoglobina θ podem perturbar a sua função através de várias interacções bioquímicas. A hidroxiureia tem como alvo a via de síntese do ADN, reduzindo a disponibilidade de trifosfatos de desoxirribonucleótidos necessários para a formação da hemoglobina θ, enquanto o cianato modifica quimicamente a hemoglobina ao reagir com os seus grupos amino terminais, resultando numa hemoglobina carbamilada com reduzida capacidade de transporte de oxigénio. O ácido malónico actua como um inibidor competitivo das enzimas responsáveis pela síntese do 2,3-bisfosfoglicerato, elevando assim a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio e prejudicando a libertação de oxigénio para os tecidos. O trióxido de arsénio liga-se a resíduos de cisteína redox-activos na hemoglobina θ, levando a alterações conformacionais que comprometem a sua funcionalidade. Da mesma forma, o clorato e o nitrito de sódio induzem a oxidação do ferro da hemoglobina do estado ferroso para o estado férrico, produzindo metemoglobina, que é menos eficaz no transportam de oxigénio.
Inibidores adicionais, como a acetilfenilhidrazina e a fenilhidrazina, causam danos oxidativos à hemoglobina θ, levando à desnaturação das suas cadeias de globina e a uma subsequente perda de função. O benzeno e o acetato de chumbo perturbam a via de síntese do heme, inibindo este último enzimas-chave como a ALA desidratase e a ferroquelatase, o que resulta numa redução da disponibilidade do heme, que é fundamental para a montagem e o funcionamento correctos da hemoglobina θ. O cloreto de alumínio interfere com a ação do 2,3-BPG na hemoglobina θ, ligando-se aos seus grupos fosfato, estabilizando assim o estado menos oxigenado da hemoglobina e impedindo a libertação de oxigénio. Por último, o bepridil interage com os resíduos de lisina da hemoglobina θ, alterando potencialmente a conformação da proteína necessária para a ligação e libertação de oxigénio, dificultando assim a sua função de transportador de oxigénio. Entre esses produtos químicos, cada um pode interagir com a hemoglobina θ de uma forma que inibe o seu papel natural no transporte e libertação de oxigénio no corpo.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Hydroxyurea | 127-07-1 | sc-29061 sc-29061A | 5 g 25 g | $76.00 $255.00 | 18 | |
A hidroxiureia inibe a ribonucleótido redutase, que é essencial para a síntese de ADN. Isto leva a uma redução dos níveis de trifosfato de desoxirribonucleótido (dNTP), que são necessários para a síntese de hemoglobina. A hemoglobina θ, sendo um componente da hemoglobina, será inibida funcionalmente devido à falta de blocos de construção para a sua montagem. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
O trióxido de arsénio pode ligar-se aos grupos sulfidrilo de resíduos de cisteína redox-activos na hemoglobina θ, levando à formação de ligações sulfidrilo-arsénicas. Esta ligação pode induzir alterações conformacionais que prejudicam a funcionalidade da hemoglobina, resultando na sua inibição. | ||||||
Sodium chlorate | 7775-09-9 | sc-212938 | 100 g | $58.00 | 1 | |
O clorato oxida o ferro na hemoglobina θ do estado ferroso (Fe2+) para o estado férrico (Fe3+), formando metemoglobina, que é incapaz de se ligar eficazmente ao oxigénio. Esta oxidação inibe a capacidade da hemoglobina θ para transportar oxigénio, inibindo assim funcionalmente a proteína. | ||||||
Benzene | 71-43-2 | sc-239290 | 1 L | $77.00 | ||
Os metabolitos do benzeno podem perturbar a via de síntese do heme, inibindo enzimas como a ALA desidratase, que é crucial para a produção de heme, um componente integral da hemoglobina θ. A inibição da síntese do heme conduz diretamente à inibição funcional da síntese da hemoglobina θ. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
O acetato de chumbo inibe várias enzimas na via de síntese do heme, incluindo a ALA desidratase e a ferroquelatase. Esta inibição leva à diminuição da disponibilidade de heme, que é necessário para a função da hemoglobina θ, inibindo-a funcionalmente ao impedir a sua montagem e funcionamento corretos. | ||||||
Sodium nitrite | 7632-00-0 | sc-203393A sc-203393B sc-203393 | 25 g 100 g 500 g | $20.00 $22.00 $40.00 | 1 | |
O nitrito de sódio converte a hemoglobina em metemoglobina, oxidando a porção de ferro. A hemoglobina θ, quando convertida em metemoglobina, perde a sua capacidade de se ligar e libertar eficazmente oxigénio, ficando assim funcionalmente inibida. | ||||||
Phenylhydrazine | 100-63-0 | sc-250701 sc-250701A | 5 g 100 g | $44.00 $51.00 | ||
A fenil-hidrazina causa danos oxidativos no grupo heme da hemoglobina θ e nas cadeias de globina, levando à hemólise e à formação de corpos de Heinz. O dano oxidativo ao grupo heme inibe a função normal da hemoglobina θ como transportador de oxigénio. | ||||||
Aluminum chloride anhydrous | 7446-70-0 | sc-214528 sc-214528B sc-214528A | 250 g 500 g 1 kg | $92.00 $97.00 $133.00 | ||
O cloreto de alumínio liga-se aos grupos fosfato do 2,3-BPG, o que estabiliza o estado T da hemoglobina e reduz a sua afinidade para o oxigénio. A ligação do alumínio ao 2,3-BPG pode impedir a sua interação com a hemoglobina θ, inibindo assim a sua capacidade de libertar oxigénio e inibindo eficazmente a função da proteína. | ||||||
Bepridil | 64706-54-3 | sc-507400 | 100 mg | $1620.00 | ||
Observou-se que o bepridil interage com a hemoglobina e altera a sua funcionalidade. Pode ligar-se aos resíduos de lisina na molécula de hemoglobina, incluindo a hemoglobina θ, o que pode interferir com as alterações conformacionais necessárias para a ligação e libertação de oxigénio, conduzindo assim à inibição funcional. |