Date published: 2025-11-26

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HEATR7B2 Inibidores

Os inibidores comuns do HEATR7B2 incluem, entre outros, Staurosporine CAS 62996-74-1, Rapamicina CAS 53123-88-9, LY 294002 CAS 154447-36-6, U-0126 CAS 109511-58-2 e SB 203580 CAS 152121-47-6.

Os inibidores de HEATR7B2 representam uma classe química que tem como alvo a proteína HEATR7B2, um membro da família de repetições HEAT. As repetições HEAT são motivos estruturais compostos por duas alfa-hélices ligadas por uma ansa curta, frequentemente envolvidas no transporte intracelular, na transdução de sinais e nas interações proteína-proteína. O próprio HEATR7B2 desempenha um papel significativo em processos celulares como a dobragem e estabilização de proteínas, contribuindo para a montagem e maturação de complexos multiproteicos. Os inibidores que têm como alvo a HEATR7B2 perturbam a sua função, levando a alterações na homeostase proteica e a perturbações na dinâmica da maquinaria celular. A especificidade destes inibidores para a proteína HEATR7B2 depende da sua capacidade de interferir com os motivos de dobragem caraterísticos ou com as interfaces de ligação que facilitam o papel da proteína na formação e função de complexos. Estruturalmente, os inibidores da HEATR7B2 são concebidos para interagir com regiões distintas dos motivos de repetição HEAT, bloqueando a sua capacidade de mediar interações essenciais no interior da célula. Estes inibidores podem ser pequenas moléculas ou péptidos, meticulosamente concebidos para reconhecer e ligar-se a resíduos-chave envolvidos nos locais funcionais do HEATR7B2. A modulação da atividade do HEATR7B2 por inibidores pode afetar várias vias celulares a jusante, particularmente as relacionadas com a regulação de chaperones moleculares e co-factores. Esta interferência precisa sublinha a importância da HEATR7B2 na manutenção do equilíbrio celular, e a utilização destes inibidores constitui uma ferramenta essencial para a compreensão dos papéis bioquímicos e estruturais fundamentais desta proteína em vários contextos biológicos.

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