Date published: 2025-9-11

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HEATR7B1 Inibidores

Os inibidores comuns do HEATR7B1 incluem, entre outros, a Wortmannin CAS 19545-26-7, o LY 294002 CAS 154447-36-6, a Rapamicina CAS 53123-88-9, a Estaurosporina CAS 62996-74-1 e o U-0126 CAS 109511-58-2.

Os inibidores da HEATR7B1 representam uma classe de compostos químicos que visam especificamente e inibem a atividade da proteína HEATR7B1. A HEATR7B1 é um membro da família de proteínas que contêm repetições HEAT, que se caracterizam pelo seu envolvimento numa vasta gama de processos celulares, funcionando frequentemente como componentes reguladores ou de suporte em grandes complexos proteicos. Estas proteínas possuem motivos de repetição conhecidos como repetições HEAT, que são compostos por conjuntos em tandem de duas hélices α ligadas por laços flexíveis. A flexibilidade estrutural das repetições HEAT permite a estas proteínas mediar interações proteína-proteína, actuando como adaptadores moleculares em várias vias celulares, incluindo as associadas à transdução de sinais, ao transporte e à comunicação intracelular. Os inibidores da HEATR7B1 funcionam interferindo com as interações proteicas normais ou com a dinâmica estrutural mediada pelas repetições HEAT. Esta inibição pode afetar a integridade dos complexos proteicos em que o HEATR7B1 desempenha um papel regulador fundamental. Como o HEATR7B1 está frequentemente envolvido na coordenação de processos celulares complexos, como a montagem e manutenção de estruturas macromoleculares, a sua inibição pode levar a alterações significativas na arquitetura e na dinâmica funcional dessas estruturas. A compreensão dos mecanismos precisos pelos quais os inibidores de HEATR7B1 interagem com o seu alvo, bem como dos seus efeitos a jusante na função celular, continua a ser uma área crítica de estudo em bioquímica e biologia molecular. Estudos estruturais avançados, incluindo a microscopia crioelectrónica e a cristalografia de raios X, são frequentemente utilizados para delinear os locais de ligação molecular e as interfaces de interação cruciais para o desenvolvimento de inibidores de HEATR7B1.

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