A GalNAc-T6, um membro da família UDP-N-acetil-alfa-D-galactosamina: polipeptídeo N-acetilgalactosaminiltransferase, desempenha um papel crucial nas modificações pós-traducionais, catalisando a adição de N-acetilgalactosamina a resíduos de serina ou treonina de proteínas alvo. Este processo enzimático, conhecido como O-glicosilação, é fundamental para o funcionamento correto e a localização de numerosas proteínas celulares. A GalNAc-T6, especificamente, está implicada em vários processos celulares, como a adesão celular, a sinalização e a regulação da estabilidade das proteínas.
A inibição da GalNAc-T6 envolve a seleção da sua atividade de glicosilação, que pode ser conseguida por meios directos ou indirectos. Os inibidores directos interferem com a atividade enzimática da GalNAc-T6, interrompendo o processo de glicosilação e, consequentemente, impedindo a função das proteínas glicosiladas. Em alternativa, os inibidores indirectos modulam as vias de sinalização celular ou os processos envolvidos na regulação da glicosilação, regulando assim em baixa a expressão ou a atividade da GalNAc-T6. Estes mecanismos contribuem coletivamente para a inibição da GalNAc-T6 e oferecem vias de intervenção em condições em que a glicosilação aberrante está implicada.
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