A Galectina-3 é uma proteína multifuncional que pertence à família das lectinas que se ligam a β-galactosídeos, caracterizada pelo seu domínio de reconhecimento de carboidratos (CRD). Ela desempenha um papel crucial em uma ampla gama de atividades biológicas, incluindo, mas não se limitando a, adesão celular, crescimento celular, apoptose, resposta imune e reparo tecidual. A Galectina-3 é encontrada em vários compartimentos celulares, incluindo o citoplasma, o núcleo e até mesmo o espaço extracelular, o que destaca suas funções multifacetadas. Ela possui um peso molecular de aproximadamente 31 kDa e existe em diferentes formas, como monômeros, dímeros ou oligômeros, dependendo das condições ambientais. A proteína é conhecida por sua capacidade de se ligar a ligantes contendo galactose, mediando assim suas interações com uma série de outras proteínas, lipídios e até ácidos nucleicos. Pesquisadores utilizam uma variedade de técnicas como cristalografia de raios X, espectroscopia de RMN e modelagem computacional para entender a complexa estrutura tridimensional do CRD da Galectina-3, que é crucial para suas capacidades de ligação.
Inibidores de Galectina-3, que são compostos químicos especificamente desenvolvidos para impedir a atividade ou expressão da Galectina-3, geralmente têm como alvo o CRD dessa proteína. Esses inibidores são uma classe heterogênea, englobando uma variedade de estruturas químicas, como pequenas moléculas, compostos naturais como flavonoides e alcaloides, e análogos sintéticos. Os mecanismos pelos quais esses compostos exercem seus efeitos inibitórios podem ser amplamente classificados em duas categorias: bloqueio do sítio de ligação de carboidratos e modulação das vias de sinalização celular. Na primeira, os inibidores competem com ligantes naturais pelo CRD, neutralizando assim a função da Galectina-3. Na segunda, eles influenciam cascatas de sinalização intracelular, como as vias NF-κB, MAPK e PI3K, que regulam a expressão da Galectina-3.
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