DPP7 Inibidores

Os inibidores comuns da DPP7 incluem, entre outros, o cloridrato de A 68930 CAS 130465-39-3, a vildagliptina CAS 274901-16-5, a diprotina A, a canagliflozina CAS 842133-18-0 e o inibidor da dipeptidilpeptidase IV, K579 CAS 440100-64-1.

A dipeptidil peptidase 7, abreviada como DPP7, pertence a uma classe de enzimas conhecidas como dipeptidil peptidases (DPPs) que desempenham papéis cruciais na regulação do metabolismo dos péptidos e da homeostasia no corpo humano. A DPP7 é uma exopeptidase, o que significa que cliva dipeptídeos do terminal N de vários substratos peptídicos. Estruturalmente, a DPP7 é um membro da família S46 de serina proteases e é caracterizada pela presença de uma tríade catalítica constituída por resíduos de serina, aspartato e histidina, que é essencial para a sua atividade enzimática.

A DPP7 encontra-se principalmente no citoplasma das células, com uma expressão particularmente elevada nas células imunitárias, como os linfócitos e os monócitos, bem como no trato gastrointestinal e em vários outros tecidos. Esta enzima está envolvida na degradação e regulação dos péptidos, desempenhando um papel fundamental na modulação da sinalização dos péptidos e nas respostas imunitárias. A DPP7 tem como alvo específico os dipeptídeos com prolina ou alanina no terminal N, clivando-os para libertar aminoácidos livres. Ao fazê-lo, a DPP7 ajuda a manter a homeostase dos péptidos, inibindo a acumulação de péptidos bioactivos que podem influenciar os processos celulares. Além disso, a atividade da DPP7 pode influenciar a biodisponibilidade e a atividade dos péptidos envolvidos na regulação imunitária, na sinalização celular e noutros processos fisiológicos. O seu papel no metabolismo dos péptidos realça a importância da DPP7 na manutenção do equilíbrio celular e sistémico, embora seja necessária mais investigação para elucidar completamente as suas funções e mecanismos reguladores.