Os inibidores do DnaJB7 funcionam normalmente através da inibição das proteínas de choque térmico (HSPs) às quais o DnaJB7 se associa. O DnaJB7 é uma acompanhante que funciona em complexos com HSP70 e HSP90, ajudando na dobragem e maturação das proteínas. Por conseguinte, os inibidores destas HSPs podem levar a uma diminuição da atividade funcional do DnaJB7. A Geldanamicina, o 17-AAG e o Radicicol são todos inibidores da HSP90 que, através da sua inibição da HSP90, perturbam os complexos HSP70-HSP90, reduzindo assim a atividade funcional do DnaJB7. De forma semelhante, VER-155008, MKT-077, Apoptozole e JG-98 são inibidores da HSP70 que, ao inibirem a HSP70, diminuem a atividade funcional do DnaJB7. Estes inibidores perturbam o complexo acompanhante, afectando o processo de dobragem e maturação das proteínas em que o DnaJB7 está envolvido.
Outros inibidores do DnaJB7 actuam influenciando processos celulares mais amplos. Por exemplo, a cicloheximida, um inibidor da síntese proteica, afecta indiretamente o DnaJB7 ao impedir o processo global de dobragem de proteínas em que o DnaJB7 participa. A tunicamicina inibe a glicosilação ligada à N, uma modificação pós-tradução. Esta ação pode ter um impacto indireto na atividade da DnaJB7, uma vez que a proteína ajuda na dobragem e maturação das proteínas. O MG132 e o Bortezomib, ambos inibidores do proteassoma, podem afetar indiretamente a funcionalidade do DnaJB7, alterando as vias de degradação das proteínas em que o DnaJB7 pode estar envolvido. Por fim, a 2-desoxiglicose, um inibidor da glicólise, pode afetar indiretamente a atividade do DnaJB7. Dado o papel do DnaJB7 na homeostase proteica, que requer energia, a inibição da produção de energia pode reduzir indiretamente a sua atividade funcional.
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