Dispase I Inibidores

Os inibidores comuns da Dispase I incluem, entre outros, 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7, Phosphoramidon CAS 119942-99-3, Marimastat CAS 154039-60-8, GM 6001 CAS 142880-36-2 e Batimastat CAS 130370-60-4.

Os inibidores químicos da Dispase I utilizam vários mecanismos para impedir a sua atividade proteolítica. O EDTA e a 1,10-fenantrolina funcionam quelando iões metálicos, como o magnésio e o cálcio, que são cofactores essenciais para a função da Dispase I. Ao sequestrar estes iões, estes produtos químicos privam efetivamente a Dispase I dos elementos necessários para a sua atividade enzimática, levando à inibição. O fosforamidon, o marimastato, o ilomastato, o batimastato e o tiorfano visam diretamente o local ativado da enzima. Estes inibidores podem ligar-se ao ião zinco no local ativo da Dispase I, que é crucial para a sua função catalítica. Esta ligação perturba a configuração normal da Dispase I, obstruindo a entrada ou o processamento do substrato e, consequentemente, inibindo as suas capacidades proteolíticas.

Além disso, a actinonina e o captopril também inibem a Dispase I, interferindo com o sítio ativo da enzima. A actinonina actua ligando-se ao sítio ativo, o que bloqueia o acesso dos substratos proteicos a esta região crítica, impedindo assim a sua divisão. Do mesmo modo, o captopril, embora reconhecido principalmente pela sua ação sobre a enzima de conversão da angiotensina, pode inibir a Dispase I ligando-se ao ião zinco do seu sítio ativo. Esta interação dificulta a ligação e a subsequente divisão dos substratos proteicos. A Bestatina e a Amastatina, conhecidos inibidores da aminopeptidase, podem inibir a Dispase I por ligação competitiva ao sítio ativo. Imitam o estado de transição ou os produtos finais da divisão dos péptidos, o que pode inibir a atividade da enzima. Por último, a Pepstatina A, embora vise principalmente as proteases aspárticas, pode interagir com o local ativo da Dispase I, perturbando a função enzimática normal. Estas interacções contribuem coletivamente para a inibição funcional da Dispase I, impedindo-a de desempenhar o seu papel na divisão das proteínas.